biomoleculas

Biomoléculas

Oscar Hernández

Eduardo Bárzana

La bioquímica, como su nombre lo indica, es la química de la vida. Por ello
salva el hueco existente entre la química, que estudia las estructuras y las
interacciones de los átomos y de las moléculas, y la biología, que estudia
las estructuras y las interacciones de las células en los organismos. Como
objetos vivos, están compuestos por moléculasinanimadas, la vida, en su
nivel más básico, es un fenómeno bioquímico.

Estructuras biológicas
Proteínas
Polisacáridos
Lípidos
Ácidos nucléicos
Macromoléculas
Asociaciones supramoleculares

a

Compuesto
Glicina a
Ácido glicólico
Sarcosina
Alanina a
Ácido láctico
N-Metilalanina
Ácido α-amino-n-butírico
Ácido α-aminoisobutírico
Ácido α-hidroxibutírico
β-Alanina
Ácido succínico
Ácido aspártico aÁcido glutámico a
Ácido iminodiacético
Ácido iminoacético propiónico
Ácido fórmico
Ácido acético
Ácido propiónico

Rendimiento (%)
2.1
1.9
0.25
1.7
1.6
0.07
0.34
0.007
0.34
0.76
0.27
0.024
0.051
0.37
0.13
4.0
0.51
0.66

Urea
N-metilurea

0.034
0.051

Constituyente aminoácido de proteínas.
Procedencia: Miller, S. L. Y Orgel, L. E., The origins of Life in Heart, p. 85, Prentice
Hall (1974).Aminoácidos, péptidos y proteínas
La configuración (S) de los aminoácidos
Casi todos los aminoácidos naturales tienen configuración (S), con estereoquímica
parecida a la del L-(-)-gliceraldehído, por lo que se denominan L-aminoácidos. Excepto la
glicina, todos los α aminoácidos son quirales. El centro quiral es el átomo de carbono
asimétrico α.

Propiedades ácido-base: curva de valoración de la glicinaEl pH controla la carga de la
glicina: catiónica por debajo de
pH = 2.3; aniónica por encima
de pH = 9.6 y zwitteriónica entre
pH = 2.3 y 9.6. El pH
isoeléctrico es 6.0.

El punto isoeléctrico es el pH
al que el aminoácido se
encuentra en equilibrio entre
las dos formas, como el
zwitterión dipolar con una
carga neta de cero.

Electroforesis
Principio: Una partícula con una carga neta se muevebajo la influencia
de un campo eléctrico , hacia un electrodo con carga opuesta.
Presencia de grupos funcionales como: -NH3+, -COO-, PO4- permite analizarlos mediante
esta técnica

Soportes sólidos: poliacrilamida, agarosa y almidón
Ventajas: No requiere de instrumentación sofisticada; tiene alta resolución; puede ser
cuantitativa.
Limitantes: Biomoléculas a analizar deben ser solubles en agua yposeer partículas
cargadas. Hay una gran dependencia del pH del medio.

El movimiento de una partícula depende del campo eléctrico; E, y de la carga neta de
la partícula, z. Entonces:
Movilidad electroforética

f = E·z
resistencia friccional

Según ley de Stokes en solución:

f = 6r

m=

d
E·t


=

E

Separación electroforética
Representación
simplificada de la
separación
electroforética de laalanina, lisina y ácido
aspártico a pH = 6.

La lisina catiónica es
atraída hacia el
cátodo, el ácido
aspártico aniónico es
atraído hacia el
ánodo y la alanina se
encuentra en su
punto isoeléctrico,
por lo que no se
mueve

Un péptido es un polímero de aminoácidos unidos por enlaces amido entre el
grupo amino de cada aminoácido y el grupo carboxilo del aminoácido vecino.

Hormona humana bradiquininaes un nonapéptido con un grupo -NH3+ en el
extremo N terminal y un -COO- libre en el extremo C terminal.

Estabilización por resonancia.
La estabilización por resonancia de una amida da lugar a su gran estabilidad, a la
disminución de basicidad del átomo de nitrógeno y a la rotación restringida (carácter de
doble enlace parcial) del enlace C-N.

En un péptido, el enlace amida se denomina enlacepeptídico. Tiene seis átomos en un
plano: el C y el O del carbonilo, el N y su H, y los dos átomos de carbono asociados.

Determinación de la composición de los aminoácidos.

Utilización de un analizador de aminoácidos para determinar la composición de la
bradiquinina humana. Los picos de la bradiquinina para la Pro, Arg y Phe son más
grandes que los de la mezcla equimolecular estándar, ya...