bioquima moglobina





FACULTAD DE CIENCIAS QUIMICAS
ESCUELA DE BIOQUIMICA Y FARMACIA



Integrantes:
PAOLA OCHOA
Lupe pacheco
Andrea palta



MATERIA:
Bioquímica i



TEMA:
Mioglobina



PROFESORA:
Dra. Diana Astudillo






INTRODUCCIÓN
Fue la primera proteína de la que se determinó su estructura tridimensional, en 1957.
La mioglobina es una hemoproteína encontradaprincipalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno.
Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones
ESTRUCTURA

La mioglobina es una cadena polipeptídica sencilla de 153 residuosaminoácidos (PM 17.000 Daltons).
Es una proteína globular con la superficie polar y el interior apolar La estructura de la mioglobina es muy compacta, con alrededor del 75 % de la cadena plegado en forma de hélices alfa, con una estructura cuaternaria mantenida sobre todo por enlaces hidrofóbicos.
La mioglobina está formada por una única cadena polipeptídica y un grupo prostético denominada grupohemo.
El grupo hemo está constituido por una parte orgánica denominada protoporfirina y un átomo de Hierro.
La protoporfirina está formada por 4 grupos pirrolicos unidos por puentes de alfa metileno Para formar un anillo tetrapirrolico el cual lleva unido como sustituyente cuatro grupos metilo, 2 vinilo, y 2 cadenas de propionato; dispuesto en orden M,V,M,V,M,Pr,Pr,M.
Un átomo de hierro ferrosoreside en el centro del tetrapirrol, está unido a cuatro nitrógenos del centro del anillo de protoporfirina



LA MIOGLOBINA ES RICA EN HELICE ALFA
Alrededor del 75% de los residuos y están presentes en 8 hélices alfa Empezando en el animo terminal, marcados de la A-H. La superficie de la mioglobina es polar con dos excepciones la His E7, los residuos séptimo y octavo en hélices His F8están cerca del hierro hemo, donde funcionan en la unión del oxigeno. El interior solo contiene residuos no polares como, leu, Val, Phe y Met.

El hemo de la mioglobina están en una hendidura entre las hélices E y F orientado por sus grupos polares.
La mioglobina puede estar en dos formas: sin oxígeno denominada desoximioglobina, o unida a una molécula de oxígeno denominada oximioglobina.
Enla oximioglobina el Fe es coordinado por 6 ligando formando un complejo octaédrico, 4 son átomos de N del sistema tetrapirrolico.El quinto ligando es un N imidazol que proviene de la His F8.El sexto ligando es Oxigeno molecular, unido al Fe. His E7.este sse encuentra cerca de este enlace de unión al oxígeno, que no forma enlace ni con el grupo hemo ni con el oxígeno. la histidina E-7, que por suproximidad genera un entorno molecular que hace que la unión del oxígeno con el hierro sea una unión más débil y no permanente, que se puede formar y romper, lo cual permite a estas proteínas transportar el oxígeno (lo captan y luego lo liberan).
FUNCIÓN
Actualmente el papel fisiológico principal de la mioglobina es el de facilitar la difusión de oxígeno en el músculo. Originariamente se laconsidero solo una proteína que almacenaba oxígeno.
La velocidad a la que el O2 puede difundirse desde los capilares hacia los tejidos está limitada por su baja solubilidad en solución acuosa.
La mioglobina aumenta la solubilidad efectiva del O2 en las células musculares y actúa como un tipo de reservorio molecular para aumentar la velocidad de difusión del O2.
La función de almacenamiento deoxígeno de la mioglobina en los músculos del hombre son cerca de 10 veces mayores que en los mamíferos terrestres.
La mioglobina no es requerida por los músculos en condiciones metabólicas normales
Por el contrario, una proteína del tipo mioglobina en el cerebro, llamada neuroglobina podría ser esencial para la concentración de O2 en tejidos neuronales, que son metabólicamente muy activos.
LA...