Bioquimica 4 Copia

UNIVERSIDAD NACIONAL TECNOLÓGICA DE LIMA SUR-UNTELS


LABORATORIO DE BIOQUÍMICA AMBIENTAL
INFORME DE PRÁCTICA
FACULTAD: Ingeniería Mecánica, Electrónica y Ambiental.
CARRERA PROFESIONAL: ingeniería ambiental.

PRÁCTICA Nº 04
“IDENTIFICACION DE AMINOACIDOS Y PROTEINAS”.
DOCENTE: TERRY BORJAS, Carmen.

ALUMNOS:

ASTO AGUILAR,Ursula.
CALDERON CONTRERAS,Melvin
CUELLAR DE LA CRUZ,Harold.
LARIOSCARDENAS, Dayana.
TISOC VALER, Jean Paul.

Horario de Práctica:

DIA: 01 de Junio del 2015

HORA: 10:30 - 12:10 m.

FECHA DE ENTREGA DEL INFORME: 07 de Mayo del 2015

Villa El Salvador, 07de Junio del 2015 - Lima, Perú.

IDENTIFICACION DE AMINOACIDOS DE AMINIACIDOS Y PROTEINAS”.

I. INTRODUCCION:
Los aminoácidos y la proteína por su estructura peptídica y la presencia de determinadosgrupos (radicales), estos pueden presentar reacciones con una variedad de agentes originándose productos coloreados.
Estas reacciones son la base para la determinación cualitativa y cuantitativa de las proteínas y aminoácidos; se presentan variaciones de colores debido a su estructura diferente.
La identificación de las proteínas y aminoácidos está íntimamente relacionado con los grupos radicales ocadena lateral.

II. OBJETIVOS:
Determinar la presencia de proteína en la albumina (clara de huevo).
Determinar la presencia de aminoácidos con grupo radicales contengan C 6H6 (Benceno) y OH (hidróxido)
Determinar la presencia de enlaces peptídicos.
Determinar la presencia de aminoácidos azufrados.

III. MARCO TEÓRICO

En esta práctica Nº4 de laboratorio, realizamos la identificación deaminoácidos y proteínas. Para ello utilizamos cuatro pruebas, las cuales son:

Prueba De Ninhidrina
Prueba de la ninhidrina Reacción para la detección de aminoácidos, actualmente acoplada a sistemas de valoración automática. La ninhidrina (hidrato de tricetohidrindeno) es un oxidante energético que por una desaminación oxidativa de los aminoácidos conduce a la formación del aldehído correspondiente, conliberación de amoniaco y gas carbónico y formación de la ninhidrina reducida o hidrindrantina. La molécula de hidridantina, en presencia de otra de ninhidrina, condensa a través del amoniaco produciendo una estructura denominada indanona o púrpura de Ruhemann, manifestando un color rojizo, excepto para la prolina, hidroxiprolina y en menor medida para la histidina. Presenta su máximo de absorbancia alos 570 nm.

Prueba De Biuret
La prueba de biuret es una prueba de producto químico utilizado para la detección de la presencia de enlaces peptídicos. En la presencia de péptidos, un ion de cobre forma complejos de coordinación de color violeta en una solución alcalina. Varias variantes de la prueba han sido desarrollados, tales como el ensayo de BCA y el ensayo de Lowry modificado.La reacción deBiuret se puede utilizar para evaluar la concentración de proteínas debido a los enlaces peptídicos se producen con la misma frecuencia por cada aminoácido en el péptido. La intensidad del color, y por lo tanto la absorción a 540 nm, es directamente proporcional a la concentración de proteína, de acuerdo con la ley de Beer-Lambert. A pesar de su nombre, el reactivo de hecho no contiene biuret. Laprueba se llama así porque también da una reacción positiva a los bonos de tipo péptido de la molécula de biuret.

Prueba de SH
Es una prueba para identificar aminoácidos azufrados y las proteínas que los contiene, se reconocen por la formación de una coloración negra o gris. La figura siguiente muestra dicha reacción.

Prueba De Millón
Los compuestos que contienen el radical hidroxibencenoreaccionan con el reactivo de millón formando compuestos rojos. Los únicos aminoácidos fenolicos son la tirosina y sus derivados y solamente ellos dan una reacción positiva.
Con ello logramos analizar la presencia de aminoácidos trabajados con la albumina, algunos de estos tienen grupo hidroxilo y benceno; otros son azufrados. También atraves de la prueba respectiva notamos la presencia...