Bioquimica apuntes

[pic]







































TEMARIO:


Parte I: PRINCIPALES BIOMOLÉCULAS


I/ Los Aminoácidos y los Péptidos

A/ LOS AMINOÁCIDOS
1 Generalidades
2 Aminoácidos proteicos
3 Propiedades especiales de aa proteicos
4 Reactividad
5 Propiedades ácido/base de los aminoácidos
6 Solución tampón

A/ LOS PÉPTIDOS
1 Generalidades
2 Elenlace peptídico
3 Propiedades de los péptidos útiles para valoración
4 Propiedades ácido/base de los péptidos
5 Oligopéptidos con actividad biológica
6 Los Neuropéptidos

II/ Introducción a las Proteínas:

A/ Estructura de las proteínas
1Generalidades de las proteínas
2 Niveles estructurales
3 Principales estructuras secundarias; α−Hélice
4 Principales estructuras secundarias;β−Laminar
5 Principales estructuras secundarias; Codos

B/ Proteínas Fibrosas
1 Las Queratinas
2 El Colágeno

B/ Las Proteínas Globulares
1Generalidades
2 Plegamiento de las proteínas globulares
3 Desnaturalización de las proteínas globulares



III/ Técnicas de purificación y análisis de proteínas

A/ Preparación de muestras
1 Homogeneización
2 Técnicas de Purificación de proteínas

B/La Centrifugación
1 Generalidades
2 La Centrifugación Diferencial
3 Centrifugación en Gradiente de Densidad
4 Ultracentrifugación analítica

C/ Precipitación, Liofilización y Dialisis
1 Precipitación isoeléctrica fraccionada
2 Precipitación fraccionada por eliminación del agua de solvatación
3 Dialisis
4 Liofilización

D/ Cromatografía
1 Generalidades
2 Cromatografía de Reparto
3Cromatografía de Adsorción, de Intercambio Iónico
4 Cromatografía de Permeabilidad
5 Cromatografía de Afinidad

D/ Electroforesis
1 Generalidades
2 Electroforesis de zona
3 Electroforesis en geles de Poliacrilamida - SDS (PAGE-SDS)

D/ Otros métodos
1 Cálculo del pI de las proteínas
2 Cálculo de resultados de purificación

IV/ Las Proteínas

A/ Clasificación de las proteínas
1Por sucomposición
2 Por su estructura
3 Por su función

B/ Relaciones estructura – función
1 Generalidades
2 Técnica experimental de cálculo de KD
3 Fracción de ligando unido ν (%)
4 Fracción de ligando unido teniendo en cuenta la interacción

C/ Las Apoproteínas
1 Generalidades, el grupo Hemo
2 La Mioglobina
3 La Hemoglobina

D/ La Hemoglobina
1 Cambios conformacionales
2 Influenciadel pH en la conformación de la Hemoglobina
3 Otros Efectores Alostéricos; CO:
4 El 2,3-Bifosfoglicerol
5 Inhibidores No Alostéricos
6 Importancia de la presencia de Inhibidores
7 Patologías de la Hemoglobina

IV/ Las Enzimas

A/ Generalidades en Enzimología
1Introducción
2 Nomenclatura y clasificación de las Enzimas
3 Los Cimógenos
4 Las proteasas

B/ Complementaridad Enzima –Sustrato
1 Modelos de complementaridad Enzima – Sustrato
2 Interacciones de complementaridad entre Enzima y Sustrato
3 Factores que afectan a las interacciones Enzima – Sustrato
4 Los Cofactores
5 Parámetros externos que afectan a las interacciones Enzima – Sustrato

C/ Cinética de las Reacciones Enzimáticos
1Generalidades de Cinética Enzimática
2 Medida de la velocidad de una reacciónenzimática (V)
3 Ecuación de velocidad de Michaelis – Mentel
4 Ecuación de velocidad de Lineweaver – Burk
5 Deducción de la ecuación por el mecanismo de la reacción
6 Hipótesis de Brigs – Haldane o Estado Estacionario
7 Hipótesis del Equilibrio Rápido
8 Conceptos importantes en cinética enzimática

D/ La Inhibición Encimática
1Generalidades
2 Inhibición Irreversible
3 Inhibición ReversibleCompetitiva
4 Inhibición Reversible No Competitiva
5 Inhibición Reversible Acompetitiva

E/ Regulación de la Actividad Enzimática
1Actividad Enzimática del Metabolismo
2 Regulación Alostérica
3 Regulación de Equilibrios polimerización/despolimerización
4 Regulación por modificación reversible
5 Regulación por activación proteolítica

F/ Isoenzimas y Agrupaciones de Enzimas
1 Las...