Bioquimica Basica

Páginas: 7 (1723 palabras) Publicado: 2 de marzo de 2013
Conformacion proteica
* Proteinas complejas
* Parte no aminoácida: grupo prostético.
Puede ser:
- Metaloproteínas (inor)
- Lipoproteínas (org)
Nivel organizacional
los aminoácidos se organizan en niveles y estructuras. No vivimos en un solo plano. (3D)
* Estructura u organización primaria de aminoácidos
modo especifico de la secuencia de sus restos aminoácidos.
* Estructurau organización secundaria de aminoácidos
ordenación en el espacio de los aminoácidos en un solo eje.
* Estructura u organización terciaria de aminoácidos
formación de curvaturas y organización 3D
* Estructura u organización cuaternaria de aminoácidos
disposición en el espacio de varios dominios.
Todas la proteínas están unidad por enlaces peptídicos.
A partir del tercer nivel de lasproteínas ya tienen funcionalidad que se requiere.

>Organización primaria
- precisa los aac que forman a la proteína
- no tiene función
- pero si establece su funcionalidad y posteriores niveles organizacionales
no tiene funcionalidad pero si es estable, solo se pueden romper en niveles muy ácidos o básicos o con enzimas.
> Organización secundaria
- establece el orden de los aac enun solo eje (sub- estructura)
- α hélice
- β plegada
- interacciones intramoleculares
- puentes de H
- enlaces disulfuro

* Organización terciaria
Establece los giros de la proteína (entre mas β pegadas estén dan más estructura, mas rígido)
Giros (la unión de la estructura secundaria (beta con beta, alfa con alfa))
Secuencia que le da el carácter 3DAdquieren funcionalidad
* Estructura cuaternaria
Grandes complejos proteicos de dos o varios dominios.
No todas las proteínas llegan a este nivel.
son proteínas más específicas.

Conformación proteica:
Estado nativo (como debe de ser la proteína), forma tridimensional.
Según su conformación las proteínas se pueden clasificar:
* Fibrosas. (β plegada) Constituida de cadenas ordenadasen forma paralela. Forman fibras o laminas. Ejemplo: colágeno, elastina y alfa hélice.
* Globulares. (α hélice) Cadenas plegadas estrechamente adoptando formas esféricas (solubles). Ejemplo: enzimas, hormonas, anticuerpos, transporte.
Construye la información de cada célula para construir cierto tipo de proteínas.
Construye la información de cada célula para construir cierto tipo deproteínas.
Proteína – DNA:
* Función
* Actividad proteica

Paradigma de la biología molecular
DNA RNAproteína la secuencia aac esta codificada por el DNA
Se sintetizan por nucleótidos (RNA) entran al ribosoma y salen aac.
Tripletes codificadores: 3 bases nitrogenadas o nucleótidos

El ribosoma hace que entran los nucleótidos y salen los aminoácidos cada 3 nucleótidos.Mutaciones
Error en el triplete codificador de aac que culmina con una cadena poli peptídica anormal
debido a:
* Rayos X
* Acción física
* Cambio químico
(Algunas son reparadas por el mismo DNA)
Aac que son:
Sustituidos eliminadosadicionados mutación (Proteinas defectuosa sin función)

Desnaturalización
Proteinas globulares y fibrosas experimentas cambios en su conformación(funcionalidad).
Debido a:
* pH
* temperatura
Enlace peptídico = enlace covalente
Estructura primaria permanece intacta.
La forma nativa tiene funcionalidad si yo la desvarato solo lo podrias destruir hasta la forma primaria, la forma primaria no se puede destruir, porque los enlaces covalentes son muy fuertes.
Consecuencia: pierde su actividad biológica.

Renaturalizacion
Cuando lamolécula se despliega en su secuencia aminocidica, es posible que recupere su actividad.
* Regresa a su forma nativa en sus condiciones óptimas
* Enzimas recuperan su actividad
* No tienen mayor actividad de la que ya hacían
* Ni cambian de especificidad

Hidrolisis de proteínas
Ruptura de la estructura nativa de la proteína = cadenas peptídicas.
* Elimina fuerzas...
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