Bioquimica: Enzimas

Aceleran procesos biolgicos (biocatalizadores). Son molculas proteicas. Son muy pocas las reacciones que no son catalizadas por enzimas. Como funciona si se pasa de A a B. Al principio solo hay A. A se transforma en B y B en A, hasta que se llega al equilibrio de la reaccin. En el equilibrio la disminucin de A se termina y el incremento de B se termina. Si a esta reaccin se le agrega una enzimaA se transforma en B, solo que el equilibrio de la reaccin va a llegar en un tiempo tremendamente menor. (Ejemplo de botar un borrador) La reaccin debe ser termodinmicamente posible, la energa que tiene A es tal que permite transformarse en B (que queda con menos energa). La condicin energtica se llama energa libre. Se requiere una energa libre de activacin. La enzima hace disminuir la energa deactivacin del reaccionante. Si la energa de activacin se reduce a la mitad, no implica que el tiempo tambin se disminuye a la mitad. CUALIDADES DE LAS ENZIMAS. Acelerar la reaccin. Son especficas una enzima va a catalizar una o un grupo de reacciones pero no cualquier reaccin. El reaccionante sobre el que va a actuar la enzima se llama sustrato (S) y lo que resulta se llama producto (P). Lasenzimas aceptan determinados grupos de sustratos. La ureasa tiene como sustrato la urea la glucoquinasa, la glucosa el sustrato de las proteasas son las protenas (en este caso la especifidad es relativa porque hay miles de protenas) de las nucleasas los cidos nucleico de los aminocidos oxidasas, los aminocidos (los oxidan) hay enzimas d-aminocidos oxidasas, que tienen como sustrato los d-aminocidos.Efectividad cuando una enzima reacciona con un sustrato se forma un complejo inestable, luego la enzima se recupera intacta y se puede volver a usar miles de veces. Una molcula de enzima puede transformar muchas molculas de sustrato. La efectividad se mide por el nmero de transferencia N de molculas de sustrato que transforma un mol de enzima en un tiempo determinado. La catalasa tiene un N detransferencia de 4 x 107 por segundo. La quimiotripsina 100 por segundo. Las enzimas en su funcin son regulables, hay una serie de factores que hacen que la encima funcione o no funcione, ms rpidamente o no tan rpidamente. Se pueden regular por su cantidad hay mecanismos que le indican a la clula que fabrique ms una determinada enzima. Se puede regular por su actividad las enzimas estn, perocondiciones pueden inhibir la activdad de la enzima. Existen 2 tipos de reacciones enzimticas Reaccin Monosustrato Reaccin multisustrato En este ltimo caso las 2 molculas interactan con la enzima ambos productos no pueden entrar ni salir al mismo tiempo, por lo que se dan los siguientes casos Secuencial Ordenada entra el primer sustrato y luego el segundo sale el primer producto y luego el otro.Secuencial al azar cualquiera de los 2 sustratos puede entrar primero y cualquiera de los 2 productos puede salir primero. Mecanismo ping-pong la enzima reacciona con el primer sustrato entrega el primer producto, toma el segundo sustrato y entrega el segundo producto. En trminos de regulacin, la actividad enzimtica va a depender del mecanismo de reaccin que se de con una determinada enzima y si es deun sustrato o de dos sustratos. Cambios energticos de una reaccin en presencia de enzima y en ausencia de ella Cuando una enzima cataliza una reaccin lo que vara no es el cambio de energa, sino la energa libre de activacin que se necesita, lo que se traduce en una velocidad de reaccin menor. La enzima no cambia el delta de energa al pasar de un sistema a otro, no se libera ms o menos energa. Elequilibrio de la reaccin expresado en la constante de equilibrio tampoco va a cambiar. Las enzimas no desencadenan la reaccin, con o sin enzima igual va a ocurrir, pero acelera la reaccin y hace que se llegue a mayor velocidad al equilibrio. Las enzimas estn presentes en todas partes de un organismo biolgico, en cualquier tejido, en cualquier lquido. Las enzimas son especficas, por lo que hay...