BIOQUIMICA GENERAL

diciembre, 2012

Zamudio-Arroyo, J.M. et al.: La ubiquitinación: un sistema de regulación dinámico

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ARTÍCULO DE REVISIÓN
D.R. © TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas, 15(2):133-141, 2012

LA

UBIQUITINACIÓN: UN SISTEMA DE REGULACIÓN
DINÁMICO DE LOS ORGANISMOS

José Manuel Zamudio-Arroyo,
María Teresa Peña-Rangel y *Juan Rafael Riesgo-Escovar
Departamento de Neurobiologíadel Desarrollo y Neurofisiología, Instituto de
Neurobiología, Campus Juriquilla, UNAM. Boulevard Juriquilla #3001,
C.P.76230, Qro., Qro. E-mail: *riesgo@unam.mx

RESUMEN
La regulación de la expresión génica ocurre a distintos niveles, desde el control de la transcripción hasta las
modificaciones post-traduccionales que sufren las proteínas. Entre estas últimas se encuentra el mecanismo
deubiquitinación, consistente en la adición de una o varias moléculas de ubiquitina, una proteína pequeña,
de manera covalente a proteínas blanco en residuos de lisina. Esto ocurre mediante un mecanismo conservado
evolutivamente a rasgos generales desde las bacterias y que en eucariontes consta de tres enzimas: E1 de
activación, E2 de conjugación y E3 de ligación. En particular, esta última define en buenamedida la
especificidad de la reacción, dirigiendo las E2-ubiquitina a las proteínas blanco. Las E3 se dividen en tres clases,
dependiendo del dominio activo que posean: RING finger, HECT o U-box. La ubiquitinación puede tener varias
consecuencias, aunque la más estudiada es la degradación por el proteasoma 26S de las proteínas marcadas.
Estudiar el fenómeno de ubiquitinación en organismosgenéticos modelo como la mosca de la fruta confiere
muchas ventajas, entre las que se cuenta poder analizar las consecuencias de la función en el organismo
completo. Esto permite, entre otras cosas, observar si existen o no relaciones entre células vecinas en el proceso.
Palabras Clave: Drosophila melanogaster, E3 ligasas, proteasoma, ubiquitinación.

A BSTRACT
Regulation of genetic expression occurs atdifferent levels, from transcriptional control to post-translational
modification of proteins. Ubiquitination is one such late process, where target proteins are labeled covalently
on a lysine residue with one or more ubiquitin moieties. Ubiquitin itself is a small protein. This mechanism is
evolutionarily conserved, present to some degree in bacteria. In eukaryotes, it is organized around threeconserved enzymes: E1, an activation enzyme, E2 a conjugation enzyme, and E3, a ligation enzyme. This last
class is by far the most diverse, being the main one conferring specificity by guiding E2-ubiquitin complexes
to appropriate targets. Depending on the activation domain they possess, there are three classes of E3 enzymes:
RING-finger, HECT, and U-box. Ubiquitination can signal differentoutcomes, yet the most studied one is protein
degradation via the 26S proteasome. Studying ubiquitination in whole organisms, especially genetic model
organisms, confers many advantages, chief among them being the possibility of recording responses of
neighboring groups of cells, whether directly affected or not, by the process.
Key Words: Drosophila melanogaster, E3 ligases, proteasome, ubiquitination.Nota: Artículo recibido el 14 de agosto de 2012 y aceptado el 27 de
septiembre de 2012.

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TIP Rev.Esp.Cienc.Quím.Biol.

Vol. 15, No. 2

I NTRODUCCIÓN
os seres vivos regulan la expresión de sus genes a
muchos niveles, desde la expresión del ARN mensajero
hasta la modificación y vida media de las proteínas. En
particular, en vertebrados e invertebrados las
proteínas pueden sufrir una granvariedad de modificaciones
postraduccionales. Estas modificaciones aumentan la diversidad
de las especies proteicas presentes en las células. Entre estas
modificaciones postraduccionales se cuentan la unión covalente
de pequeñas moléculas como ácidos grasos (por ejemplo, la
adición de un ácido palmítico, o palmitoilación), la unión de
carbohidratos o glicosilación, la fosforilación, la acetilación,...