Bioquimica Metabolismo

Introducción al estudio de las Enzimas
Descubrimiento de las enzimas:
En 1897, Eduard Buchner agregó sacarosa a un extracto de levaduras y
observó que de la solución emergían burbujas, concluyendo que la
fermentación, el proceso descrito por Louis Pasteur como la vida sin aire,
estaba ocurriendo.
La hipótesis de Buchner consistió en que la fermentación resulta de la
actividad de unaenzima, que él llamó zimasa.
Importancia de las enzimas:
Los sistemas vivientes están formados por una enorme variedad de
reacciones bioquímicas, la inmensa mayoría de las cuales se llevan a cabo
por entidades proteicas con actividad catalítica conocidas como enzimas.
A partir de 1982, se sabe que no todas las enzimas son proteínas; existen
moléculas de RNA con actividad catalítica, las llamadasribozimas.
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Cofactores enzimáticos Moléculas no
proteicas que son necesarias para el funcionamiento
de las enzimas.
Ion metálico (ej: Zn2+ o el Fe2+)
Cofactor
Molécula orgánica

Coenzima (ej: vitaminas)
Gpo prostetico (ej: hemo)
Se une covalentemente
une covalentemente

A la enzima en ausencia de su cofactor se le denomina
apoenzima, en presencia de su cofactor se le denominaholoenzima. La apoenzima generalmente carece de
actividad biológica.
Holoenzima = Apoenzima + cofactor
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Los cofactores enzimáticos suelen ser moléculas complejas, que
nuestro organismo no puede sintetizar, por lo que normalmente son
adquiridos con la dieta; muchos de ellos son vitaminas.
Sin embargo, ni todos los cofactores son vitamínicos ni todas las
vitaminas son cofactoresenzimáticos
Coenzima

Reacción
Reacción

Biocitina
Carboxilación
Coenzima A
Transferencia de acilos
Coenzimas de Cobalamima Alquilación
Coenzimas de flavina
Oxidación-reducción
Acido lipóico
Transferencia de acilos
Coenzimas de nicotinamida Oxidación-reducción
Fosfato de piridoxal
Transferencia de grupo amino
Tetrahidrofolato
Transferencia de un grupo de 1 Carbono
Tiamina pirofosfatoTransferencia de aldehído

Fuente vitamínica
Fuente vitamínica

Enfermedad
Enfermedad
Humana
por deficiencia

Biotina
*
Pantotenato
*
Cobalamina (B12)
anemia perniciosa
Riboflavina (B2)
*
*
Nicotinamida (niacina)
Pelagra
Piridoxina (B6)
*
Acido fólico
anemia megaloblástica
Tiamina (B1)
beriberi
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Los cofactores actúan de distintas maneras
Un ión metálico puede actuarcomo:
-Centro catalítico primario
-Puente para reunir el sustrato y la enzima formando un complejo
de coordinación
-Agente estabilizador de la estructura terciaria (conformación) de
la proteína a su forma catalíticamente activa

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Las coenzimas actúan como transportadores intermediarios
de grupos funcionales, de átomos especifícos o de
electrones:

NAD+

NADH

LDH: Lactatodeshidrogenasa
Utiliza como cofactor NAD+, el cual sale de la reacción
reducido a NADH.
NADH
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Especificidad de las enzimas: Absoluta (un solo sustrato), de
grupo (por grupo funcional), de enlace (tipo de enlace, ej:
peptídico, glucosídico), estereoquímica (isómeros D ó L).

Especificidad absoluta y estereoquímica:
Enzima:
Fumarato hidratasa
Específica para el
isómero trans- por
un ladoy para el
L- por otro.
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Especificidad de las enzimas, 2

Especificidad de grupo:
de grupo:

Las carboxilesterasas hidrolizan todo tipo de ésteres,
carboxilesterasas hidrolizan todo tipo de ésteres
independientemente de la naturaleza de R o R’

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Eficiencia Catalítica:
La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy eficientes y
pueden ocurrir hastaaproximadamente 1000 veces más rápido que la misma
reacción no catalizada. Típicamente, cada molécula de enzima es capaz de
transformar por segundo de 100 a 1000 moléculas de sustrato en producto.
El número de estas moléculas transformadas en producto por molécula de
enzima por segundo, se conoce como el número de recambio.

Enzima

Velocidad en
ausencia de enzima

Anhidrasa carbónica
Corismato...