bioquimica ordinario

Segundo examen
1. De acuerdo a su estructura las proteínas son:
R: Fibrosas y globulares
2. Este tipo de inhibidor se une a la enzima en lugares distintos al sitio de unión del sustrato y tienen poca o ninguna semejanza estructural con el sustrato:
R: No competitivo
3. Proteína globular de importancia medica que transporta el oxigeno necesario para la vida humana y consta de cuatro cadenaspolipeptidicas:
R: Hemoglobina
4. En los organismos vivos, las proteínas se forman con los alfa-aminoácidos de configuración
R: L
5. Los polímeros biológicos que catalizan la reacciones químicas en el organismo, mejorando la velocidad de la reacción no catalizada, no se consumen ni se modifican en forma permanente:
R: Enzimas
6. Proceso mediante el cual se transforman grupos amino de losaminoácidos para formar glutamato en el citosol.
R: Transaminacion
7. Trastorno autosómico recesivo que se debe al déficit de enzimas fenilalanina hidroxilasa.
R: Fenilcetonuria
8. El valor de esta constante representa el número de procesos de reacción que cada sitio activo cataliza en unidades d e tiempo; en otras palabras es una medida directa de la producción catalítica de producto encondiciones óptimas.
R: Kcat
9. El inhibidor no competitivo distorsiona el sitio activo y hace que la enzima sea catalíticamente inactiva porque se presentan las siguientes condiciones
R: Disminuye la Vmax
10. Estructura de una proteína que muestra la secuencia de los aminoácidos (que la componen) a lo largo de cada cadena polipeptidica.
R: Primaria
11. Reacción catalizada por laglutamato deshidrogenasa en donde se elimina un grupo activo del glutamato.
R: Desaminación oxidativa
12. Las fuentes de nitrógeno para producir urea son NH4 y
R: Aspartato
13. Fenómeno que provoca el desplegamiento y desorganización de las estructuras terciarias y secundarias de las proteínas sin legar a la hidrólisis pepitica
R: Desnaturalización
14. Dos de los aminoácidos que contienen azufreen su cadena lateral son al asparagina y
R: Cisteína
15. Los aminoácidos:
R: Tienen un grupo amino y su grupo carboxilo unidos al carbono alfa y se clasifican en forma L y D.
16. Cantidad de energía libre que se requiere para que los reactivos alcancen el estado de transición
R: Energía de activación



17. Vitamina que se requiere para sintetizar NAD
R: Vitamina B3, niacina acidonicotínico o vitamina PP

18. En este tipo de catálisis la enzima se une al estado de transición de la reacción a la que cataliza con mayor afinidad que sus sustratos o productos
R:
19. Tipo de control enzimático en donde el producto final de la secuencia de reacciones inhibe la primera reacción de la serie
R: Inhibición por retroalimentación
20. El ciclo de la urea es exclusivo de las célulasR: Hepáticas
21. Cuando se forma un enlace peptìdico, el grupo carboxilo reacciona con el grupo:
R: Amino
22. La carga neta de la forma zwitterion de la glicina es
R: Cero
23. El tripeptido Trp-Ser-Val, la valina se encuentra en el grupo
R: Carboxilo terminal
24. En el tripeptido Lis-Pro-Ile, el residuo amino terminal es
R: lisina
25. La hélice a y la lamina b, son ejemplos deestructuras:
R: Secundaria
26. Proteína encontrada en el hueso, dientes, cartílago y tendones
R: colágeno
27. Proteína encontrada en el pelo, uñas, cuernos y plumas
R: Queratina
28. La estructura rígida y plana que consiste en un 40% de dobles enlaces, es característico del enlace
R: Secundaria
29. Proteína que asiste el plegado de la proteína in vivo
R: Chaperonas
30. Unidades funcionales yestructurales tridimensionales fundamentales en los péptidos
R: Dominios


Tercer Examen
1. Para mantener la homeostasis de la glucosa, después de la ingesta o infusión de glucosa, en respuesta de la elevación de la glucemia se estimula la secreción de esta sustancia:
R: Insulina
2. La glucolisis:
R: además de piruvato genera 2 ATP y 2 NADH
3. La enzimas dependientes del ATP que...