Bioquimica preguntas
a. Electroforesis bidimensional
b. Cromatografía de interacción H.
c. Reactivo deSanger
d. Elución
Las enzimas pueden purificarse mediante:
a. PAGE
b. SDS
c. Cromatografía de afinidad
d. IEF
¿Cuál es el método para determinar la pureza de na proteína?
a. PAGE
b. ATP
c. Ph
d.NAD
El IEF se usa de manera conjunta con SDS-PAGE para:
a. Separar péptidos
b. Electroforesis bidimensional
c. Secuencias de polipéptidos
d. Interacción hidrofóbica
La insulina madura consta decadenas:
a. A-21 B-30
b. Enlaces di sulfuro
c. Tripsina
d. Pepsina
Nombre del personaje que introdujo el Fenilisotiocianato para marcar de manera selectiva el residuo amino terminal de un péptido.a. Frederick Sanger
b. Victor W. Rodwell
c. Henderson- Hasselbalch
d. Pehr Edman
Estudio a fondo de las estructuras y funciones de los genomas.
a. Glucómica
b. Genómica
c. Lipidómica
d. MetabolómicaMétodo por el que fue reemplazada la técnica de Edman, para determinar la secuencia de péptidos y proteínas.
a. Espectrometría de masa
b. Genómica
c. Los Algoritmos
d. Reactivo de Sanger
Ayudan a laidentificación del gen que codifica para una proteína dada.
a. Proteómica
b. La espectrometría
c. Los algoritmos de búsqueda computarizados
d. La metabolómica
Se usan para determinar las masas grandes deproteínas complejas.
a. Espectrómetros de masas de cuadrupolo
b. Cromatografía en columna
c. Cromatografía de interacción hidrofóbica
d. Espectrómetros de masa de tiempo de vuelo
Los péptidosdentro del espectrómetro de más se pueden fragmentar hacia unidades de menor tamaño mediante choques con _______________________
a. Péptidos y proteínas
b. Átomos de helio
c. Moléculas orgánicaspequeñas
d. Moléculas orgánicas grandes
El primer espectrómetro separa_________ individuales con base a sus diferencias de masa
a. proteínas
b. péptidos
c. moléculas
d. átomos
El objetivo de la...
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