bioquimica Prote nas

Proteínas:
Estructura e
importancia
biológica

Introducción: Definición

 Son

biomóleculas formadas
básicamente
por
carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.

 Caracterizadas

por su gran
variedad y enorme diversidad de
funciones biológicas

 Las

unidades monoméricas son
los aminoácidos y el tipo de
unión que se establece entre
ellos se conoce como enlace
peptídico.

Introducción: Funcionesde las proteínas

 Proteínas estructurales: Colágeno (cartílago y
hueso), cubiertas virales, microtúbulos.
 Proteínas reguladoras: Insulina, hormonas de
crecimiento y receptores de membrana.
 Proteínas contráctiles: Actina, miosina.
 Proteínas de transporte: Hemoglobina, mioglobina,
seroalbúmina, permeasas.
 Proteínas de almacenamiento o reserva:
Ovalalbúmina, caseína y gliadina.
 Proteínasde defensa: Anticuerpos, complemento.
 Proteínas catalizadoras (Enzimas): Sacarasa,
pepsina.

Estructura de los aminoácidos

C(central)
Grupo amino
Grupo carboxilo
Átomo de H Cadena lateral R

Enlace peptídico

Los aminoácidos se pueden unir por enlace peptídico

Estructura de los aminoácidos
En los microorganismos, plantas y animales se encuentran unos 300
aminoácidos.
En la mayoría de losseres vivos solamente 20 aminoácidos son codificados
por el DNA para formar las proteínas (proteinogénicos). Además existen
selenocisteína y pirrolisina (arqueobacterias).
Muchas proteínas contienen aminoácidos modificados y partes no proteicas
(grupos prostéticos).
Aminoácidos esenciales
Son diferentes en cada especie, en la especie humana son diez

La función de una proteína depende de lasecuencia de aminoácidos

Cada proteína tiene un número de residuos y
secuencia característico
Las proteínas contienen regiones esenciales para su
función, cuya secuencia se encuentra conservada
La estructura primaria de una proteína puede variar
en diferentes especies y dentro de la misma especie
entre individuos, tejidos del mismo individuo y fase
de desarrollo (el 20 - 30% de las proteínas humanasson polimórficas).
Una mutación puntual puede producir un cambio en
la secuencia de aa. Que resulta en una proteína
defectuosa, causando una patología. Entre otros
casos se producen deleciones (Distrofia muscular de
Duchene)

Aminoácidos que no forman parte de proteínas (aminoácidos no proteic
Todos los procesos fisiológicos
Crecimiento y desarrollo
Metabolismo
Temperatura corporal
Ritmocardiaco

Taurina, unida a
ácidos cólicos forma
Sales biliares

PROPIEDADES
ANTIEPILÉCTICAS

Péptidos y proteínas

Péptido: hasta 50 aminoácidos.
Oligopéptido: péptido pequeño.
Polipéptido: péptido grande.
Oligómero: proteína formada por subunidades idénticas llamadas protómeros.
Proteínas sencillas y conjugadas (poseen grupo prostético).

Glutatión
Principal péptido de las celulas.
Papeles biologicos:Defensa celular
Contra compuestos oxidantes: H2O2
+ 2GSH
GSSG + 2 H2O.
Mantenimiento de las proteínas en
estado reducido.
Glu-‐Cys-‐Gly (L-‐glutamil-‐L-‐cisteinil-‐glicina)

Relaciones metabolicas de los aminoácidos

Proteínas:
Aminoácidos

Tamaño de las proteínas

cadenas individuales de aminoácidos presentan pesos moleculares que oscilan
entre los 12.000 y los 36.000 daltons, lo que secorresponde con una longitud
de entre 100 y 300 restos aminoácidos. Sin embargo existen moléculas
proteicas más pequeñas como la insulina (51 aminoácidos y 5.700 daltons) y
mucho más grandes como la apolipoproteína B, una proteína transportadora de
colesterol, con 4.536 aminoácidos y 513.000 daltons, que representa la cadena
individual de aminoácidos más grande conocida hasta la fecha

Destinos de laglucosa y el piruvato

Factores que determinan la estructura de las proteínas

Además de la estructura primaria, las condiciones fsico-‐químicas del entorno:
el pH, concentración salina, temperatura y otros factores ambientales.
Desnaturalización es la pérdida de la conformación de una proteína.
Una proteína desnaturalizada pierde su actividad biológica.

Estructura primaria

Estructura...