Bioquimica Proteinas Vitaminas Y Enz Hellip

PROTEINAS

Biología 2º Bto. Tema 5

PROTEÍNAS (2)
* Características Generales:
- Además de C, O e H, tienen también N (elemento que por tanto les
caracteriza). También pueden tener S, P, Fe y Cu.
- Son moléculas de enorme tamaño.
- Forman más del 50% en peso de la materia viva seca.
- Son fundamentales para la estructura y funcionamiento celular.
- Todas son polímeros de aminoácidos, unidos porenlaces
peptídicos.

AMINOÁCIDOS
Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que al unirse
forman las proteínas.
Químicamente están formados por C, H, O y N. Fórmula general:

AMINOÁCIDOS (2)
* Clasificación:
Existen 20 aa proteicos, se clasifican según la polaridad de los grupos R:

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AMINOÁCIDOS (3)
- Apolares o hidrófobos: R es una cadena hidrocarbonada(no hay
grupos con afinidad por el agua). Sin carga eléctrica (igual nº de aminos
que carboxilos). Forman parte del núcleo interno de las proteínas.

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AMINOÁCIDOS (4)
- Polares sin carga: R son grupos polares sin carga y son solubles.

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AMINOÁCIDOS (5)
- Polares con carga +: más
grupos amino que carboxilo.

- Polares con carga -: más
carboxiloque amino.

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AMINOÁCIDOS (6)

* Propiedades:
- Sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros y
con punto de fusión alto.
- Son anfóteros: capaces de comportarse como ácidos o como
bases dependiendo del pH del medio donde se encuentren.

Punto isoeléctrico es el pH en el que un aa forma un ión dipolar o
híbrido, tiene el mismo número de cargas + y -.

AMINOÁCIDOS(7)
- Presentan Isomería: el carbono α de todos los aa es asimétrico, lo
cual determina isomería y actividad óptica:

- Estereoisomería: 2 formas, D
y L, según el grupo amino este
a la derecha o a la izquierda.

- Actividad óptica: 2 formas, dextrógiras (+) y levógiras (-),
si desvían el plano de luz polarizada a la derecha o izquierda.
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AMINOÁCIDOS (8)
- AminoácidosEsenciales: no los podemos sintetizar, se
incorporan con la dieta. Dependen de los organismos, en
autótrofos no hay.
- Proteínas de alto valor
nutritivo: contienen todos los
aa esenciales (las animales).

- Proteínas de bajo valor nutritivo: no contienen
todos los aa esenciales (las vegetales).
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ENLACE PEPTÍDICO
Se establece entre 2 aminoácidos.

Es un enlace
covalente.

Elgrupo amino libre de
un extremo se llama Nterminal.

El grupo carboxilo del
otro extremo se
denomina C-terminal.

Dipéptidos, Tripéptidos,..., Oligopéptidos y Polipéptidos.

CARACTERÍSTICAS
ENLACE PEPTÍDICO

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Como se agrupan y disponen en el espacio las cadenas polipeptídicas.
La estructura de cada proteína es de gran importancia ya que de
elladepende su actividad biológica.
Tiene carácter jerarquizado:
* Estructura Primaria:
Es la sucesión de aa que forman la
cadena peptídica, empezando por el
NH2 libre y hasta el último COOH

La cadena que se repite es
CH-CO-NH-, alternando

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (2)
Es importante el nº,
tipo y orden de los aa.

La presentan todas las proteínas.

Define su especificidad(puede ser desde taxón hasta individual)

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (3)
* Estructura Secundaria:
Es la disposición que adopta en el espacio
la estructura primaria para ser estable y se
debe a los giros o plegamientos que sufren
debido a la capacidad de rotación del Cα.
Dos tipos:
1. α-hélice: la cadena
polipeptídica se va enrollando
en espiral sobre sí misma.
Laestructura se mantiene gracias a los
puentes de H intracatenarios entre el
grupo NH de un enlace peptídico y el
grupo C=O del 4º aa.
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (4)
2. Conformación β o
Lámina Plegada:
Conservan su estructura
primaria en zigzag y se
asocian entre si estableciendo
puentes de H intercatenarios.
Todos los enlaces peptídicos
participan en este enlace
dándole gran...