Bioquimica Traducido Leche 197 202 1

1. Las caseínas
Las caseínas representan aproximadamente el 80% del total de proteínas en la leche de vaca. Están presentes como "agregados o 'macromoleculares caseína micelas' que varían en tamaño de 30 a 300 nm. Estas micelas dispersan la luz y son responsables de la naturaleza opaca blanquecina de leche descremada. Las principales fracciones de caseína, αs1-, αs2-, k-, β-, y Y-caseínas,representan el 38%, 10%, 36%, l3%, y el 3% de toda la caseína, respectivamente (DaviesandLaw, l980). Las fracciones de caseína individuales difieren frorm entre sí en su comportamiento hacia los iones de calcio. Waugh y von Hippel (1956) separan la caseína micelar en un calcio-sensible y una fracción de calcio insensibles. Esto se basó en las solubilidades diferenciales en la presencia de cantidadesespecificadas de iones de calcio, resultando en la identificación de dos fracciones a que se refiere como aS-caseína y k-caseína. Aschaffenburg (1961), utilizando electroforesis alcalina papel urea, demostró variantes genéticas en caseínas de la leche de vaca, lo que confirma polimorfismo genético. Esto fue consistente con estudios anteriores de Aschaffenburg y Drewry (1955), que informaron de lapresencia de variantes genéticas en las proteínas de suero de leche. Las tres variantes genéticas para alpha S1-caseína fueron designados A, B, y C, en base a su disminución de la movilidad durante la electroforesis en geles de almidón que contienen urea por Thompson et al. (1962). Una cuarta variante genética, alpha S1-D, fue identificado por Grosclaude et al. (1966). Polimorfismo genético seproduce como resultado de la sustitución de uno o dos aminoácidos en la misma proteína, aunque en el caso de alpha S1-D, se suprimen ocho residuos de aminoácidos. Este fenómeno está directamente relacionada con la raza y género (Aschaffenburg, 1968; Beil et al, l98l;. Swaisgood, l982). Con la excepción de α1-D y k-caseínas, las diferencias entre las variantes genéticas, sin embargo, no tienen ningunaimportancia tecnológica. Las variantes de β-caseína se informó anteriormente por Aschaffenburg (1961) y designada A, B y C. Una cuarta variante genética, β-caseína D, se identifican en Bos indicus por Aschaffenbwg et al. (1968).
La fracción k-caseína originalmente identificado por von Hippel y Waugh (1955) y Waugh y von Hippel (1956) se consideró que era idéntica a la coloide protector Z-caseínadescrito por Lindstrom-Lang y Kodoma (1925) .Es fue encontrado más tarde que aS-caseína se asoció con aS-caseína, la estabilización de que sea precipitado iones de calcio LRY.
Esta fracción apareció para estabilizar las micelas de caseína, así como limitar su tamaño. rc-caseína también se compone de varias genética. variantes, incluyendo A y B (Neeling, 1964; Schmidt, 1964; Woychik, 1964).
2.Características moleculares y estructurales de caseínas
La secuencia completa de aminoácidos se ha determinado para la estructura prirmary de todas las principales caseínas bovinas (Mercier et al, l97l1, Jolles ¿r aL, 1972;.. Ribadeau-Dumas et al, 1972;.. Grosclaude et al, 1973) , que permite su hidrofobicidad promedio a calcular.
a. αS1-caseína
α-caseína es la fracción más grande e incluye lasfosfoproteínas precipitan a bajas concentraciones de calcio. El alpha S1-caseína (α1-CN), la familia constituye el 40% de esta fracción y contiene 199 residuos de aminoácidos, de los cuales 8,4% son residuos prolil distribuidos uniformemente a lo largo de la cadena de polipéptido. Una región altamente cargado es evidente entre los residuos 41 y 80, que contiene ocho residuos fosfoseril muy ácidas. Elresto de la molécula tiene una carga neta cero, aunque hay tres fuertes regiones hidrófobas en L-40,90-110, y 130 a 199 residuos de aminoácidos.
αs1'Casein es típico de las caseínas en ser una molécula anfifílica, dominada por un péptido de ácido en un extremo, mientras que el otro extremo es capaz de formar enlaces hidrófobos. Las cinco variantes genéticas designados para alpha S1-caseína son A, D,...