Bioquimica

Bioquímica Primer Parcial
1.- Definición de metabolismo
2.- Forma activa de la vitamina A que se une a los receptores en los tejidos para la producción de proteínas como por ejemplo la queratina en la pieLÁcido retinoico
3.- ¿Qué le pasa a un eritrocito al encontrarse en una solución hipotónicaSe lisa, explota
4.- Biomolécula donde se almacena la información genéticaADN 
5.- Aminoácidoscon cadenas laterales básicasHistidina y Leucina
6.- Aminoácido que por su característica de su cadena lateral confiere rigidez
7.- Aplicación de la ecuación de Henderson-Hasselbach
8.- Pregunta 1.2 capítulo 1 (pág. 12)
9.- Característica del agua la cual hace que sea disolvente universalpuentes de hidrógeno
10.- Estructura cuaternaria de las proteínas (definición)
11.- Enfermedad deAlzheimerAmiloide neurotóxico
12.- Estructura primaria de las proteínassecuencia de aminoácidos
13.- Característica de la mioglobina
14.-Disminución del pH=descarga de oxígeno en los tejidos
15.- Hemoglobina glucosilada
16.- Causa de las talasemias
17.- Metahemoglobinemia
18.- Aumento de las concentraciones de 2,3-BPG en el enfisema pulmonar
19.- Causa de las osteogénesis imperfecta Anomalía enel colágeno I
20.- Vitamina c Participa en la hidroxilación de prolina y lisina
21.- Carencia de alfa anti-tripsina
22.- Sitio activo (definición)
23.- Especifidad de las enzimas
24.- Enzima, función relacionada a la energía libre de activación
25.- Km grado de afinidad de la enzima por el sustrato
26.- Inhibición competitiva (droga)aumento en la cantidad de sustrato para hacerlairreversible
27.- Regulación Enzimas alostéricas
28.- Inducción y represión de la síntesis enzimática se lleva a cabo mediante la cantidad de la enzima
29.- Enzima CK2 (MB) niveles elevados cuando hay daño cardiaco
30.- Si ∆G negativo la reacción se produce espontáneamente
31.- La cadena de transporte de electrones se lleva a cabo enmembrana mitocondrial interna
32.- Si hay una inhibición del citoa+a3 monóxido de carbono
33.- Definición del transporte de electrones; qué sucede
34.- Para llevar a cabo ciertas reacciones ocurre hidrólisis de ATP
35.- Anemia megaloblástica def. de B12 y folato
36.- RaquitismoVitamina D
37.- Papel de las chaperoninas
38.- ¿Qué sucede cuando las proteínas se desnaturalizan?
39.- Principales donadores de electronesNADH, FADH
40.- Don’t rememberSegundo Examen Parcial de Bioquímica
1.- La fructosa, glucosa y galactosa son: monosacáridos
2.- En las rutas catabólicas: se produce ATP
3.- Enzima que convierte el ADP en AMPc: Adenilato ciclasa
4.- Etapa de control de la velocidad de la glucólisis: PFK-1
5.- La anemia hemolítica es causada por: deficiencia de piruvato cinasa
6.- Si se inhibe la glucólisis anaerobia se produce: AcetilCoA
7.- Importancia del Ciclo de Krebs: es una ruta catabólica y anabólica
8.- En el mecanismo de envenenamiento por arsénico: se evita la producción de ATP
9.- Cuando el calcio se une a la calmodulina en el músculo: se activa la glucógeno fosforilasa
10.- Cuando se presenta osteoartritis existe una anomalía en los: GAG’S
11.- La heparina es un: GAG
12.- GAG’S del cartílago: Sulfato decondroitina y sulfato de queratina
13.- Las enzimas del ciclo de Krebs se encuentran en: las mitocondrias
14.- La glucólisis aerobia se lleva a cabo en: el citosol
15.- Enfermedad causada por deficiencia de NADPH oxidasa: Enfermedad granulomatosa
16.- Función del NO en los macrófagos: Mediación de la actividad bactericida
17.- El óxido nítrico causa: relajación del endotelio vascular
18.- Paraproducirse NADPH necesario para la síntesis de los ácidos grasos se sigue la siguiente vía: la del fosfogluconato
19.- Cuando no se puede consumir galactosa: ocurre una epimerización de la UDP-glucosa
20.- Causa de Galactosemia clásica: carencia de uridiltransferasa
21.- Causa de la acumulación de sorbitol: poca o nula cantidad de sorbitol deshidrogenasa
22.- Causa de cataratas ,neuropatía...