bioquimica

Propiedades
Como propuso el químico sueco Jöns Jakob Berzelius en 1823, las enzimas son catalizadores típicos: son capaces de acelerar la velocidad de reacción sin ser consumidas en el proceso.
Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la hidrólisis de muchos tipos de proteínas, controlan muchas reacciones diferentes, mientras que otras como la ureasa, son muyespecíficas y sólo pueden acelerar una reacción. Otras liberan energía para la contracción cardiaca y la expansión y contracción de los pulmones. Muchas facilitan la conversión de azúcar y alimentos en distintas sustancias que el organismo precisa para la construcción de tejidos, la reposición de células sanguíneas y la liberación de energía química para mover los músculos.
La especificidad entreel sustrato y la enzima se ha concebido como la relación de una “llave” y su “cerradura”. La molécula del sustrato constituye la llave y la proteína constituye la cerradura; en la superficie de la proteína existe una zona específica, denominada sitio activo o catalítico, a la cual se une la molécula del sustrato para experimentar la transformación catalítica.
Las enzimas son muy eficaces. Porejemplo, unos 30 g de pepsina cristalina pura son capaces de digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en pocas horas.
La cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas simples. Cada enzima es específica de forma selectiva para la sustancia sobre la que causa la reacción, y es más eficaz a una temperatura determinada. Aunque un aumento de la temperaturapuede acelerar una reacción, las enzimas son inestables cuando se calientan. La actividad catalítica de una enzima está determinada sobre todo por su secuencia de aminoácidos y por la estructura terciaria, es decir, la estructura de plegamiento tridimensional de la macromolécula.

Clasificación
El nombre de las enzimas es el del sustrato + el sufijo: -asa. Los nombres de las enzimas revelan laespecificidad de su función:
Oxido-reductasas: Catalizan reacciones de oxido-reducción, las que implican la ganancia (o reducción) o pérdida de electrones (u oxidación). Las más importantes son las deshidrogenasas y las oxidasas.
Transferasas: Transfieren grupos funcionales de una molécula a otra. Ej.: quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molécula.
Hidrolasas: Rompen varios tipos deenlaces introduciendo radicales -H y -OH.
Liasas: Adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces.
Isomerasas: Convierten los sustratos isómeros unos en otros.
Ligasas o Sintasas: Forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energía de la ruptura del ATP. Ej: polimerasas.

Mecanismo de acción
Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su función es modificar la velocidadde la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo. Tal variación se debe a la disminución de la energía de activación Ea; en una reacción química, la Ea es la energía necesaria para convertir los reactivos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado de transición, que poseen mayor energía libre que los reactivos y los productos.
Laenzima realiza esta acción mediante:
Orientar a los sustratos: Parte de la energía de activación se utiliza para que los sustratos roten y se enfrenten con los átomos correctos para formar los enlaces.
Agregar cargas a los sustratos: Las cadenas laterales (R) de los aminoácidos de las enzimas pueden participar directamente haciendo a los sustratos químicamente más reactivos.
Inducir la deformaciónen el sustrato: Cuando una sustancia se une al sitio activo, la enzima puede causar que los los enlaces se estiren, poniéndolo en un estado de transición inestable.
Cambiar de forma de la enzima al unirse al sustrato: El modelo de llave- cerradura de Fisher fue actualizado cuando se descubrió que las enzimas son flexibles y sus sitios activos pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a sus...