bioquimica
La especificidad de una enzima es importante, ya que gracias a esta la enzima puede reconocer al sustrato.
La especificidad de una enzima puedeser absoluta o relativa, absoluta es cuando la enzima solo reconoce a un solo sustrato, y la relativa es cuando la enzima reconoce a varios sustrato, siempre y cuando estos compartan característicassimilares. De acuerdo a esto podemos saber con qué sustrato puede interactuar una enzima.
Por ejemplo sabemos que la hexocinasa puede solo interactuar con la glucosa y con la fructuosa y que laglucocinasa solo interactúa con la glucosa.
Catalasa:
Composición de la catalasa:
La catalasa es una hemoproteina que contiene cuatro grupos hem. Las cuatro subunidades idénticas que componen a lacatalasa se mantienen unidas mediante interacciones no covalentes.
Tejidos donde se encuentra la catalasa:
La catalasa se encuentra en el hígado, sangre, medula ósea, mucosas, y riñones pero estaenzima es más abundante en el hígado.
Mecanismo mediante el cual degrada el H2O2:
la catalasa descompone el H2O2 en H2O Y O2 utilizando dos moléculas de H2O2 una donadora de electrones (Oxidación) y otraaceptadora de electrones (Reducción)
¿Qué le sucede a la enzima cuando se somete a cambios moderados de pH?
Un PH moderadamente alcalino o acido afecta el estado de la polaridad de laenzima o producto.
E- + S+ ES E + P
A pH moderadamente acido [H+] esta elevado, se protoniza la enzima y pierde su carga negativa o a Un pHmoderadamente alcalino [H+] disminuye y afecta el estado de polaridad del sustrato, este se ioniza y libera la carga positiva. Por consiguiente la velocidad de la reacción disminuye.
Clasificaciónde las enzimas
1. Oxido-reductasas:
Son enzimas encargadas de transferir átomos de hidrógenos o electrones de un sustrato donador a un sustrato aceptador.
Reacción general: AH2 + B A +...
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