Bioquimica
urea
Bioquímica
Dra. Carmen Lucas Abellán
Grado en Nutrición Humana y Dietética
Grado en Ciencia y Tecología de los Alimentos
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Dra. Carmen Lucas Abellán - Tlf: (+34) 968 278616
Tema 15 Catabolismo de aminoácidos, Bioquímica
Universidad Católica San Antonio de Murcia - Tlf: (+34) 968 27 88(+34) 968 278616 -clucas@ucam.edu
Dra.CarmenLucas Abellán - Tlf: 00 info@ucam.edu - www.ucam.edu
Recambio proteico
Casi todas las proteínas del organismo se están sintetizando
de forma continua a partir de aminoácidos y se están
Las proteínas
no pueden
almacenarse
degradando permanentemente para dar aminoácidos.
Equilibrio nitrogenado
Cantidad de proteínas en el
organismo es constante
Diariamente se pierden entre35 y 55 g de proteína, por lo tanto, la dieta nos debe proporcionar
al menos 35-55 g de proteína diaria.
Balance nitrogenado positivo: La ingesta de
Balance nitrogenado negativo: Ocurre cuando la ingesta
nitrógeno es superior a las pérdidas. Este
de nitrógeno es inferior a las pérdidas. Esta situación se
balance se deber dar en situaciones de:
da en: desnutrición, inanición,estadios avanzados de
crecimiento, embarazo y convalecencia.
cáncer, carencia de un aminoácido esencial.
Recambio proteico
entre el 1 y 2%
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Digestión de las Proteínas
En el tracto digestivo se procesan las proteínas exógenas e ingeridas de la dieta (digestión deproteínas).
Este proceso digestivo permite obtener los aminoácidos de forma libre, necesarios para la síntesis de las
proteínas propias.
El pepsinógeno se convierte en pepsina con
el pH ácido del estomago (HCl). La pepsina
hidroliza parcialmente las proteínas de la
dieta.
El tripsinógeno es convertido en tripsina por la
acción
de
enteropeptidasas.
degrada las proteínas
Latripsina
y grandes péptidos
procedentes del estómago hasta pequeños
péptidos y aas libres
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Degradación de las proteínas
Hay dos posibles vías de degradación de proteínas,
•Vía de la ubiquitina: Degrada las proteínas
•Vía lisosómica: Degrada proteínas de vidaanormales y las citosólicas de vida corta,
larga, de membrana o extracelulares. Es
depende de ATP y se da en el citoplasma
ATP dependiente y se da en los lisosomas,
celular. La ubiquitina es una pequeña
para ello, las proteínas a destruir deben
proteína que se une a las proteínas
entrar en los lisosomas.
marcándolas para su destrucción.
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Degradación de aminoácidos
Se da en el hígado
1º Se elimina el grupo amino en forma de amoniaco y el cetoácido
resultante
puede
ser
un
intermedio
de
la
glucólisis,
gluconeogénesis, cuerpos cetónicos o del CK.
El amoniaco es extremadamente tóxico para nuestro organismo, por loque tenemos que eliminarlo y para ello primero lo convertiremos en
urea que podemos excretar por la orina.
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Degradación de aminoácidos
Hay dos tipos de reacciones clave:
Transaminación
Conversión de un aa en otro. Reacción reversible
Transaminasas (aminotransferasascatalizan la transferencia del grupo NH3+ de un aminoácido a un cetoácido
formando un nuevo aa y cetoácido
Están en el citoplasma y la mitocondria y requieren fosfato de piridoxal (precursor de la vitamina
B6) como cofactor. Son claves en el metabolismo de los aas (síntesis y degradación)
Alanina aminotransferasa (GPT): glutamato +piruvato=alanina+α-cetoglutarato
Aspartato aminotransferasa...
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