Bioquimica

PURIFICACION Y AISLAMIENTO DE UNA PROTEINA OLIGOMERICA

PRESENTADO POR:
CARLOS DAZA GUERRA

PRESENTADO A:
MANUEL BENJAMIN ANGARITA VEGA
BIOQUMICA

UNIVERSIDAD DEL ATLANTICO
FACULTAD CIENCIAS BASICAS
PROGRAMA BIOLOGIA
BARRANQUILLA
PROTEINAS OLIGOMERICAS
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos quetiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar: el número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y  la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la desus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes,también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas distintas.

En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en una fibra levógira. La a-queratina delcabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibroína de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.
Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipocuaternario, los monómeros pueden ser:
* Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.
* Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
* Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la hemoglobina.
* Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional, como en el caso dela aspartato transcarbamilasa, un enzima alostérico con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.
La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas queestabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monómeros se realiza de forma espontánea, lo que indica que el oligómero presenta un mínimo de energía libre conrespecto a los monómeros.

COLAGENO
La molécula de tropocolágeno es la unidad básica de la fibra de colágeno, es una hélice triple de tres cadenas polipeptídicas, cada una de ellas con aproximadamente 1000 residuos. Esta estructura helicoidal triple es característica del colágeno. Las cadenas individuales son hélices orientadas a la izquierdas, con aproximadamente 3,3 residuos/vuelta. Tres deestas cadenas se enrollan unas alrededor de las otras hacia la derecha, con enlaces de hidrogeno que se extienden entre ellas. El examen del modelo revela que cada tercer residuo, que debe encontrarse cerca del centro de la hélice triple, solo puede ser glicina. Cualquier cadena lateral distinta de Gly sería demasiado voluminosa. La formación de las hélices individuales del tipo colágeno también...