Bioquimica



Universidad de Chile
Facultad de Ciencias
Agosto de 2010










Proteínas 2
Estructura tridimensional de proteínas

















Integrantes:- Juan Luis Bernal Wormull
- Rubén Herzog














d) Comparación de estructuras homólogas.

Los valores obtenidos para RMS de las 3proteínas, los átomos involucrados en el análisis y su porcentaje de identidad son los siguientes:


Átomos involucrados (Å)
RMS
% de identidad de cadena
1JF4 con 1HBG
147
0,57
92,6
1FJ4con 1GDI
143
3,24
15,4
1HBG con 1GDI
143
3,22
16,8

Cabe notar la relación inversamente proporcional que existe entre el valor de RMS y el porcentaje de identidad. Para una mejor apreciaciónde la relación, el siguiente gráfico:


Al comparar las 3 secuencias de aminoácidos se encontró el siguiente patrón de similitud:













Donde los residuos idénticos han sidomarcados con un asterisco (*) y las cadenas han sido alineadas estructuralmente para poder calzar.
Observando el patrón expuesto es fácil apreciar la consistencia entre el porcentaje de identidad y larelación de secuencia entre las dos primer proteínas.

Ahora, si se observa de cerca el grupo “hemo” y sus residuos cercanos (ver figuras d1, d2 y d3), se aprecia la conservación de 3 aminoácidosen las dos primeras proteínas (1JF4 y 1HB6), estos son: Arg89, His90 y Tyr93.”
A pesar de que la proteína 1GDI no presenta los mismos aminoácidos en las posiciones nombradas anteriormente (89, 90 y93), sí conserva Histidina en la unión al grupo “hemo”, formando puentes de hidrógeno con el mismo, pero en diferente posición. Asimismo, se encuentra Lisina (Lys66), el cual también forma puenteshidrógeno con el grupo, cumpliendo la misma función que cumplen los aminoácidos presentes en las otras proteínas, pero ausentes en esta (Arg y Tyr).
Entonces, se encuentra que Histidina es el único...