bioquimica

CARRERA: Ingeniería Ambiental

CATEDRA: Bioquímica

INFORME: 1

NOMBRE: Laura Catalina Portocarrero Márquez

C.I: 0105206080

CICLO: Tercer Ciclo

GRUPO: 2

DOCENTE: Dr. AngelicaGeovanna Zea Cobos


INTRODUCCION:
Alosteria:
Allos = otro
Stereos = forma
En bioquímica es la regulación de una enzima u otra proteína ligando una molécula efectora en el sitio alosterico de laproteína.
Activadores alostericos, aumentan la actividad de la enzima denominan
Inhibidores alostericos, disminuyen dicha actividad.
Principios del alosterismo
Fijación ---- > Cambio deconformación --- > Conformación de átomos constitutivos cambia
Ejemplos de Regulación:
Control por retroacción
Control a nivel sustrato
Enzimas Alostericas
- Homoloasterismo
-Heteroalesterismo
DESARROLLO:
Enzimas halostericas:
Las enzimas halostericas son invariablemente proteínas con múltiples subunidades, con múltiples lugares activos. Presentan cooperatividad de unión del sustrato(HOMOLOASTERISMO) y una regulación de su actividad por otras moléculas efectoras (HETEROALOSTERISMO).
Enzimas Homoproticas: El sitio de unión es a la vez el sitio activo y el sitio regulador. Elsustrato puede funcionar como modulador

Enzimas Heterotropicas: El modulador es un metabolito diferente del sustrato. La principal ventaja del control alosterico se encuentra en los efectoresalostericos, que pueden ser inhibidores o activadores.
Hay enzimas que pueden adoptar dos conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa). R es la forma más activa por que se une alsustrato con más afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R ‹---- ―›› T.

La unión de inhibidores o activadores alostericos no afecta a la Vmax pero si altera a la Km.


Papelde las Coenzimas:
El papel funcional de las coenzimas es actuar como transportadores de grupos químicos desde un reactante a otro. Los grupos químicos que se transportan puede ser tan simples como...