Bioquimica

Puentes de hidrogeno: enlace o interacciones débiles que se dan entre el hidrogeno y algún alógeno, cuando hay muchas se vuelve una interacción fuerte. Se dan entre el agua, bases nitrogenadas, entre otros. En línea recta son más fuertes.

PH: -Log [H+]
Ka = keq: [H+] [A-] / [HA]
PKa = -logKa
PH = pKa – log [HA]/ [A-]

Buffer: están hechas por un ácido débil y su sal conjugada solucióntamponante que amortigua un ácido fuerte, varia su PKa +- 1, uno de los tampones más necesarios en temas biológicos, son el bicarbonato en la sangre y los fosfatos en las células, enzimas y proteínas funcionan a PH 7, en el caso de no haber buffer o tampones y el pH se acidifica estas empiezan a funcionar mal.

Proteínas: conjunto de aminoácidos, tiene un carbono alfa que tiene un centro quiral, exceptola glicina, se clasifican dependiendo de su cadena radical.
No polares: Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina.
Aromáticos: Fenilalanina, Tirosina, Triptófano.
Polar: Serina, Treonina, Cisteína, Aspargina, Glutamina.
Cadena positiva: Lisina, Arginina, Histidina.
Cadena negativa: Aspartato, Glutamato.
Puentes di sulfuro: se producen entre cisteínas, ya que tienen unradical SH.
Anfolito: sustancia capaz de dar y recibir protones.

Enlace peptídico: se forma entre el extremo amino terminal y el extremo carboxilo terminal de los aminoácidos formando cadenas, esta es la primera unión se da mayoritariamente en la estructura primaria de un aminoácido. Se forma por condensación. Es plana

Punto isoeléctrico: PH donde la enzima o proteína se encuentra neutra, eso quieredecir que esta la misma cantidad protonada y desprotonada.

Proteínas conjugadas: además de los aminoácidos tiene una cadena prostética. El grupo prostético es una parte no aminoacidica necesaria para la función de la enzima.

Estructura primaria: determina la estructura dimensional de la proteína, se une por interacciones débiles.
Estructura secundaria: por interacciones covalentes, se pliega lamisma estructura primaria, dando la conformación alfa o beta. La repulsión o atracción rompen las cadenas radicales, residuos de prolina y glicina desestabilizan la proteína.
Estructura terciaria: las cadenas aminoacidicas se pliegan por enlaces no covalentes como interacciones hidrofobicas, van der walls, puentes de hidrogeno entre otros plegándose y dándole funcionalidad a la proteína.
Estructuracuaternaria: se estabilizan por puentes di sulfuros deben tener cisteínas para hacerlos, no todas dependen de estructura cuaternaria, aquí se unen muchas proteínas.

Enzimas: biomoleculas que catalizan reacciones, hacen que reacciones que duran mucho tiempo, bajen su energía de activación y sean espontáneas.
Holo enzima: enzima + cofactor y coenzima.
Cofactor: inorgánico
Coenzima: orgánicoApoenzima o apoproteina: parte proteicas.
Sitio activo: es por donde se une a la enzima.
Disminuyen entropía.

Km: concentración de sustrato donde se obtiene la velocidad media de reacción.
Kcat = Vmax / [ET]: número de recambio: cantidad de moléculas convertidas a sustrato en una unidad de tiempo con la enzima saturada.
Inhibición competitiva: el inhibidor compite con el sustrato por el mismo sitioactivo, el km y Vo aumenta.
Inhibición a competitiva: inhibidor y sustrato tiene distintos sitios activos, ambas disminuyen.
Inhibición mixta: un poco de ambas, Afecta Vmax y Km se mantiene.
Enzima alosterica: metabolito o cofactor, se regulan de forma alosterica. Por sustrato.
Enzima no alosterica: se regula por modificación.
S: positiva
H: negativa
Delta G: negativo.
ΔG’º = -RT·ln·K’eq
R =constante de los gases 8.31 J/mol K
T = temperatura en K (298 K = 25 ºC)
K = constante de equilibrio en
Condiciones biológicas (pH = 7.0)
ATP: se elimina el tercer fosfato, por repulsión electroestática, este P se estabiliza por resonancia, el ADP se ioniza a PH 7.0, ambos son fácilmente solvatados.

Isómeros
Epimeros: se diferencian en un carbono
Anomeros: carbono que cierra el anillo, puede ser alfa...