Bioquimica

aminoácidos
* Polares: amino o carboxilo en carbon asimetrico (20)
* NO POLARES: proton o metilo
* Neurotransmisores exitadores: aspartato y glutamato
* Neurotransmisor inhibidor:GABA (perdida del 5% CVL)
* Aa positivos: lisina, histidina, arginina (cadena larga)
* Aromaticos:
* Cisteina + cisteina con puente disulfuro = cistina (captura radicales libres, álcalisy proteinas)
* Mitocondria hepatica: ornitina y citrulina
* Enlace peptídico union de amino con carboxilo
* Proteina = mas de 10 000 Daltones.
* Peptido= menos de 10 000 daltones.Estructura primaria de las proteinas
* Grupo prostético: grupo al k se asocian las proteinas pa cambiar su funcion
* Estuctura secundaria de proteinas= puente de hidrogeno (alfa helice)(hidrosolubles) y la hoja plegada beta (chino). Ademas de las interacciones electrostaticas. Fuerzas de van der waals
* Estructura cuaternaria= interaccion de 2 subunidades terciarias
* Cromosoma 20Gen PRP (producción acelerada de proteina). Creutzfield Jacob. Encefalopatia espongiforme transmisible
* APRENDER AA ESENCIALES Y NO ESENCIALES
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* la desaminacion es pa eliminar amonio enforma de urea (NADP)
* ciclo de la urea en citosol y mitocondria
* glucolisis en citosol
* ciclo de krebs en mitocondria
* AMINOACIDOS DEL CICLO DE KREBS: cada vuelta se produce 3 NADy 1 FAD.

* ENZIMAS
* LILOTH (ligasas, isomerasas, liasas, oxidoreductasas, transferasas, hidrolasas)
* Grupos prosteticos
* Biocitina: encargada de carboxilaciones (biotina huevo)* Exokinasa (musculo) tiene mayor afinidad por glucosa
* Glucokinasa (higado)
* Constante de michaelis = Km = (mitad de sustrato necesario pa alcanzar la mitad de la Vmax)
* Lafosfofructocinasa regula la glucolisis
* ESTUDIAR¡!¡¡¡¡¡¡¡¡¡¡¡¡¡¡¡

CARBOHIDRATOS
* GLUT 1(eritrocito, barrera hematoenefalica, cerebro, riñon) y 3 (cerebro, riñon…), 4 (tejido adiposo,...