Bioquimica

Páginas: 2 (357 palabras) Publicado: 6 de septiembre de 2015
El papel de los
azúcares en la
biosíntesis de
glicoproteínas

Carlos Francisco
Almada González

Caramelo, Julio J.
La dolce vita: el papel de los azúcares
en la biosíntesis de glicoproteínas
QuímicaViva, vol. 8, núm. 2, agosto,
2009, pp. 80-105
Universidad de Buenos Aires
Buenos Aires, Argentina

¿Qué son las glicoproteínas?
Las proteínas están formadas por
cadenas muy largas de aminoácidos,que adquieren una forma
determinada en el espacio, lo cual
facilita su función.
las glicoproteínas, contienen además
unas cadenas de azúcares ligadas a
ellas, que aumentan su estabilidad,
determinan suforma en el espacio,
Estas cadenas de azúcares se llaman
glicanos.

Los glicanos se pueden unir a
las proteínas por enlaces N- (al
grupo amida del aminoácido
asparragina) o por enlaces O(al grupohidroxilo de serina o
treonina).

¿Cómo se forman las
glicoproteínas?

La biosíntesis de las N-glicoproteínas tiene lugar mediante una vía
metabólica localizada en tres compartimentos de la célula, elcitosol, el retículo endoplasmático (RE) y el aparato de Golgi.

La biosíntesis de glicoproteínas
Intervienen diversas
glicosiltransferasas que ceden, uno
a uno y en un orden determinado,
diferentesmonosacáridos a una
molécula lipídica situada en la
membrana, el dolicol-pirofosfato.
Esta formación de glicanos se
realiza progresivamente
(ensamblaje), primero en el citosol
y, posteriormente, en laluz del RE.

La biosíntesis de glicoproteínas
Una vez completada
correctamente la cadena de
glicano, que adquiere forma de
antena, es cedida a las
diferentes proteínas que deben
ser glicosiladas. Lasantenas
de N-glicano tienen una
composición similar y se
forman de igual modo.

El proceso de ensamblaje y transferencia del glicano a
la proteína se resume en la figura adjunta.

 El procesocontinua en el aparato

de Golgi mediante la
remodelación de las cadenas de
glicano ya unidas a la proteína,
hasta adquirir su composición
definitiva (procesamiento). Esta
remodelación supone la...
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