Bioquímica

Proteínas L
Azúcares D
Primer Parcial!

1. ¿En donde esperarías encontrar las cadenas laterales no polares de un aminoácido en una concentración no polar?
2. ¿Cual es la diferencia entre la prolina y el resto de los aminoácidos?
3. ¿El enlace disulfuro caracteriza a que aminoácido?
4. Los aminoácidos con cadenas laterales ácidas se caracterizan por ____ protones a un Ph fisiológico,mientras que los aminoácidos con cadenas laterales polares básicas se caracterizan por _____ protones a un Ph fisiológico.
5. ¿Por qué la glicina es ópticamente inactivo?
6. ¿Cuál es la configuración de todos los aminoácidos en las proteínas?
7. ¿Cuál es la fórmula de Henderson-Hasselbalch?
8. ¿Qué encontramos con esta formula?
9. ¿Que es un tampón?
10. ¿A que le llamamos punto isoeléctrivo?
11.¿La aspirina un ÁCIDO DÉBIL NO CARGADO puede o no puede atravesar las membranas? Y ¿porque?
12. ¿Por qué la morfina también puede penetrar las membranas?
13. ¿Qué es un enlace peptídico? ¿Qué grupos une?
14. Diferencias entre las estructuras de las proteínas (primaria, secundaria , terciaria y cuaternaria)
15. ¿Qué es una hélice a?
16. ¿Qué tipo de enlace estabiliza a la hélice a?
17. ¿Quéaminoácido es capaz de retorcer una hélice a?
18. ¿Cuál es la diferencia entre una hélice a y una lámina b?
19. ¿Qué es un dominio?
20. Tipo de estructura proteica que se caracteriza por presentar dominios?
21. Nombra algunos agentes desnaturalizantes de las proteínas.
22. ¿Nombre de las proteínas que ayudan a mantener o a crear el plegamiento proteico?
23. ¿Tipo de estructura que presenta lahemoglobina?
24. ¿Qué es la amiloidosis?
25. ¿Qué e la prionosis?
26. ¿Que es lo que le confiere resistencia al prion para no ser degradado?
27. Señala los dos componentes de la hemoglobina
28. ¿Cuantas cadenas polipeptídicas se encuentran en la hemoglobina?
29. Función de la Hemoglobina
30. La hemoglobina al unir las primeras moléculas de O2, se vuelve más afin por el O2 o no?
31. Cual esel punto del efecto Bohr en la liberación del oxígeno de la hemoglobina.
32. ¿En los tejidos se encuentra un PH más ácido o alcalino?
33. ¿En los pulmones se encuentra un Ph más ácido o alcalino?
34. ¿De donde proviene la 2,3 bifosfoglicerato?
35. ¿El 2,3 bifosfoglicerato disminuye o aumenta la afinidad de la hemoglobina por el O2?
36. ¿En caso de una hipoxia o anemia el 2,3bifosfoglicerato, aumenta, reduce o se queda igual?
37. ¿Causa de la anemia drepanocítica o drepanocitosis?
38. Problema en la metahemoglobinemias
39. ¿Que son las talasemias?
40. Señala las diferencias de las Talasemias a y b
41. ¿En las talasemias de tipo a la afinidad por el O2 es alta o baja?
42. ¿Es importante en la estructura del colágeno (helicoidal triple), ya que aumenta al máximo la formación deenlaces hidrógeno intercatenarios?
43. Se destaca en el Síndrome de Ehers – Danlos mutaciones en los genes para el colágeno de que tipo?
44. ¿Tipo de osteogénesis en la cual los paciente mueren de hipoplasia pulmonar en el útero, forma más grave de la osteogénesis?
45. ¿Diferencias entre la elastina y colágeno, que elemento esta ausente totalmente y que elemento esta presente en menor medida?46. ¿Quién segrega elastasa?
47. ¿Papel de la a1 antitripsina con relación a la elastasa y elastina?
48. ¿Cual sería el resultado de un defecto genético de la a1 antitripsina? (podría inducir enfisema) (podría inducir cirrosis) (o ambas)
49. ¿Qué es una enzima?
50. ¿Cual es la función de una enzima?
51. ¿Que es una holoenzima?
52. ¿Que es el sitio activo de una enzima?
53. Señala los 3factores que afectan la velocidad de reacción de una enzima.
54. Que es una inhibición competitiva de una enzima
55. Señale los cambios en el km , V. máx. y la representación de lineweaver burk como seria?
56. Que es una inhibición no competitiva de una enzima
57. Señala sus efectos sobre la V máx., Km y cual seria su representación en el tipo de lineweaver burk?
58. ¿Que enzima se busca en el...