boiquimica

TRABAJO DE QUIMICA


PRESENTADO POR:
RUBY RUIZ
GINA MERCADO


PRESENTADO A:
MARIA KATERINE VERGARA




BIOSTETICA SANDRA CENTRO DE ENSEÑANZA
1 semestre
Montería cordoba
2012





Colágeno


Es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. Estas se encuentran en todos los animales, son secretadas por las células del tejido conjuntivo como losfibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente mas abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos.
Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción. El punto de rotura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por centímetroCuadrado. A esta tensión solamente se han alargado un pequeño porcentaje de su longitud original. Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición y se deja enfriar, manteniéndolo en una solución acuosa, se convierte en una sustancia muy conocida, la gelatina.
La fase previa ala formación de colágeno es intracelular: series de tres aminoácidos se ensamblan en tándem formando cadenas depolipectidos, llamadas cadenas (alfa), unidas entre si a través de puentes de hidrogeno intramoleculares.
Estas cadenas son muy ricas en prolina o hidroxiprolina, y glicina, fundamentales en la formación de la superhelice. La hidroxiprolina constituye alrededor de unos 10ª 12 % de los residuos de aminoacidicos del colágeno, dependiendo dicho porcentaje del tipo de colágeno. La forma química masabundante de la hidroxiprolinaque forma parte del colágeno es la 4-trans-OH-L- prolina. Cada cadena tiene un peso molecular.




FORMACION DEL COLAGENO

Cada una de las cadenas polipeptidicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplasmatico y luego son translocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas a), presentando aminoácidosadicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplasmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de golgi: parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para formación de puentes de hidrogeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice .
Tras su secreción los propeptidos de las moléculas deprocolágeno son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas tropocolageno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno.
Formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de procolageno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de lasmoléculas de colágeno individuales en la fibrilla.

FUNCION

Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En los tendones lo estánel haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la cornea se disponen en laminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulos rectos con la de las capas adyacentes.
Las células interactúan con la metriz extracelular tanto como mecanimente como químicamente, lo que produce notables efectos sobre laarquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágeno que se han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamiento sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento.

TIPOS DE COLAGENO

El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. Se describen varios tipos de...