Bromatologia Cuestionarios 1er Parcial

Páginas: 22 (5376 palabras) Publicado: 19 de marzo de 2015



PROTEINAS
Instrucciones: Posterior a la lectura analítica del tema de Proteínas, desarrolla correctamente lo que se te pide:
1.-Definición de proteínas alimentarias: Poseen propiedades nutricionales, y de sus componentes se obtienen moléculas nitrogenadas que permiten conservar la estructura y el crecimiento de quien las consume; asimismo, pueden ser ingredientes de productos alimenticios y,por sus propiedades funcionales, ayudan a establecer la estructura y propiedades finales del alimento.
2.- Caracterización:
Clasificación
Aminoácidos
Alifáticos


Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina

Azufrados


Serína, Cisteína, Treonina, Metionina

Aromáticos

Fenilalanina, Triosina, Triptófano

Ácidos y sus amidas
Ácido aspártico Ácido glutaminic, Asparagina, Glutamina.
BásicosHistidina, Lisina, Arginina

Cíclico

Prolina

3.- Organización estructural
Proteínas
Características
Primarias

Es la secuencia de aminoácidos dictada por la secuencia de ADN del gen que la codifica, es decir, el orden en que se encuentran unidos los aminoácidos en la cadena polipeptídica .Ésta es una propiedad controlada genéticamente, altamente reproducible y única para cada proteína.
Una cadenade aminoácidos unida por enlaces peptídico.

Secundarias

Se refiere al ordenamiento regular y periódico de las proteínas en el espacio, a lo largo de su eje, y que se estabiliza por diversas fuerzas, de las cuales las electrostáticas, los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y las dipolo-dipolo son las más importantes.
ahelices- Estas interacciones suceden entre el hidrógeno (N-H)de un enlace peptídico y el oxígeno carbonílico (C=O) del tercer aminoácido que le sigue. Los puentes de hidrógeno son paralelos al eje de la hélice. Debido a su gran número, constituyen de manera importante a la estabilización de la estructura. Son hidrófilos.

Terciarias
Este término se refiere al modo en que la cadena polipeptídica se dobla sobre sí misma para producir una estructura plegaday compacta, característica de las proteínas globulares.A diferencia de las proteínas fibrosas que presentan una estructuración lineal,las globulares tienen sus cadenas compactas con un alto grado de organización

Cuaternarias
A diferencia de las anteriores, esta estructura no necesariamente existe en todos los polipéptidos y se refiere a la asociación de dos o más cadenas.Existen diferentesproteínas de importancia biológica que adoptan la forma de dímeros, trímeros, tetrámeros, etcétera. Cualquiera de estos complejos constituyen la estructura cuaternaria; son también llamados estructuras oligoméricas, y pueden formarse de subunidades de proteínas (monómeros) quepueden ser iguales (homogéneos) o diferentes (heterogéneos)
Básicos

Se diferencian por su R (-NH) que está cargado positivamentea pH fisiológico.

Cíclico

Es el único aminoácido inminoácido ya que la amida es secundaria no primria.

4.- Desnaturalización
1.- Definición: Indica que la estructuración se aleja de la forma nativa debido a un importante cambio en su conformación tridimensional, producido por movimientos de los diferentes dominios de la proteína, que conlleva un aumento en la entropía de las moléculas.
2.-Mencione 5 efectos positivos y/o negativos de la desnaturalización de proteínas
1. Este cambio conformacional trae como consecuencia pérdidas en estructura secundaria, terciaria o cuaternaria, pero no cambios en la estructura primaria, es decir, que la desnaturalización no implica una hidrólisis del enlace peptídico.
2. Se afectan las interacciones no-covalentes,responsables de la estabilización dela estructura, así como la relación de dicha estructura con el solvente acuoso y en algunas ocasiones se afectan los puentes disulfuro.
3. Pueden ocurrir modificaciones conformacionales debidas a cambios térmicos,químicos o efectos mecánicos inducidos por calentamiento o enfriamiento, o bien por tratamientos con agentes que forman puentes de hidrógeno, como la urea y el cloruro de guanidinio,...
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