bromatologia

Estructura química de las Proteínas
Cada proteína esta bioquímicamente caracterizada por cuatro categorías estructurales:
Estructura primaria: orden secuencial de los aminoácidos en las cadenas poli peptídicas
Estructura secundaria: plegamientos de segmentos de estructura primaria, estabilizados por enlaces de hidrógenos.
Estructura ternaria: disposición espacial de las estructurassecundarias, formando una molécula más o menos compacta que se estabiliza a través de enlaces disulfuro y de otras fuerzas no covalentes.
Estructura cuaternaria: agregación de subunidades de estructuras secundarias y ternarias para formar unidades oligomericas.
Bajo determinadas condiciones dos aminoácidos pueden reaccionar entre sí para dar lugar a un enlace péptido (-CONH-) a través del grupocarboxílico de uno con el grupo ala amino del otro y de este modo se forma un di péptido. Así mismo se pueden unir varios aminoácidos para dar lugar a compuestos que se conocen bajo diversas denominaciones según la cantidad de aminoácidos que intervienen en sus estructuras: oligopeptidas (hasta unos 20 aminoácidos), poli péptidos (de 20 hasta 100 aminoácidos) o proteínas (varias centenas).
Los enzimasdigestivos degradan las proteínas ingeridas con la dieta alimenticia y separan, en primer lugar grandes poli péptidos, que para ser absorbidos por la mucosa intestinal necesitan ser hidrolizados de modo progresivo hasta tripeptidos, di péptidos y aminoácidos individuales.
En definitiva, desde un punto de vista químico, las proteínas son polímeros de elevado peso molecular, formados por cadenas, más omenos largas, de alfa-aminoácidos unidos a través de enlaces peptidicos (-CONH-)en las más variadas secuencias y proporciones, quedando fuera de la cadena los grupos Rx que son os restos de sus estructuras orgánicas, variables para cada aminoácido (R1,…,Rn).
Esquema representativo de una cadena poli péptida puede ser:
H H H HH H
H2N – C – CONH – C – CONH – C – CONH – C -…….-CONH – C – COOH
R1 R2 R3 R4 Rn-1 Rn
En los productos naturales se pueden reconocer hasta 22 estructuras amonoacidicas diferentes, que dan lugar a una gran variedad de proteínas posibles, cada una con sus singulares características.
Conreferencia a la estructura de una proteína cabe distinguir dos conceptos:
La configuración u ordenación en el espacio de los grupos sustituyentes en un estereoisomero, cuya estructura solo puede ser modificada por ruptura de enlaces covalentes.
La conformación, también referida a la ordenación especial de grupos sustituyentes, pero que resultan ser libres para adoptar diferentes posiciones, sin quepor ello se rompan enlaces covalentes. No obstante, en condiciones normales de pH y temperatura, cada proteína presenta prácticamente un solo tipo de conformación, que determina sus propiedades.
Cada uno de los grupos Rx se pueden clasificar de acuerdo con su polaridad:
a) No polares: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptófano y metionina.
b) Polares: glicina,serina, treonina, cisteína, tirosina, asparragina y glutamina.
c) Polares con carga positiva: lisina, arginina e histidina.
d) Polares con carga negativa: aspartico y glutamico.



Relación de aminoácidos no polares

AMINOACIDO N ATOMO DE C FORMULA DE Rx

Alanina (ala) Pm: 89 3H3C-

Valina (val) Pm: 117 5 H3C
CH-
H3C

Leucina...