Cadenas Paralelas Y Anti Paralelas De Las Proteínas

Cadenas Paralelas Y Anti Paralelas De Las Proteínas
Las proteínas son biopolímeros de alfa-aminoácidos (poliamidas de alfa-aminoácidos). Exhiben una amplia gama de funciones, como por ejemplo:
-contracción muscular
-soporte estructural
-transporte de moléculas pequeñas
-almacenamiento
-anticuerpos (protección inmunológica)
-catálisis (enzimas)
-mensajería (hormonas)
La estructura de lasproteínas está definida por su secuencia de aminoácidos, la cual está determinada genéticamente.
Las proteínas se forman por la combinación química entre los aminos ácidos: específicamente entre el grupo alfa-carboxilo de uno con el grupo alfa-amino de otro. El resultado es una amida, y el enlace se conoce como enlace péptido.

Debido al efecto de resonancia el enlace péptido es plano (geometríatrigonal planar en torno a C y N como átomos centrales): 

Hay rotación libre entre el carbono alfa y el carbonilo (C=O) y entre el N y su carbono alfa, pero como la resonancia le confiere rigidez al enlace péptido, la rotación en torno a este enlace está vedada. La conformación más estable es la s-trans:

A cada uno de los aminoácidos que se unen en una cadena formando un poli péptido se ledenomina residuo.
Los péptidos que contienen de 2 a 10 residuos de aminoácidos normalmente se nombran con el prefijo químico usual para los números: di-, tri-, tetra-, penta, hexa-, hepta-, octa-, nona-, y decapéptido. Los productos que tienen de 10 a 100 aminoácidos se llaman poli péptidos, mientras que aquéllos con más de 100 aminoácidos son proteínas
Cuando se ilustran los polipéptidos (oproteínas), el extremo izquierdo se conoce como Terminal N, porque el grupo alfa-amino queda libre (no enlazado) en ese residuo de un amino ácido. El extremo derecho se conoce como Terminal C, porque el que queda libre en ese residuo de amino ácido es el grupo carboxilo.

La ruptura del enlace péptido se logra por hidrólisis ácida, (HCl 6M), básica o catalizada por enzimas con liberación delos aminoácidos. La digestión de las proteínas a nivel estomacal e intestinal está a cargo de enzimas llamadas peptidasas (proteasas), que llevan a cabo una hidrolisis a nivel de aminoácidos.
La función biológica no depende de la longitud de la cadena de aminoácidos. Por ejemplo, el tripéptido glutatión (gamma-glutamil-L-cisteinilglicina) está formado por ácido glutámico, cisteína y glicina:Este tripéptido tiene una función importante en la regulación de reacciones de oxidación-reducción y en la destrucción de radicales libres, nocivos para la célula. Glutatión tiene un distintivo muy particular: el enlace péptido entre ácido glutámico y cisteína está constituído por el carboxilo del carbono gamma del ácido glutámico y no por el del carbono alfa: 


Glutatión reducido (elcomponente reductor es el grupo -SH del residuo de cisteína; se abrevia GSH) proteje las células de los efectos destructivos de la oxidación al reaccionar con substancias como los peróxidos (R-O-O-R), productos secundarios del metabolismo de O2. Por ejemplo, en los eritrocitos, el peróxido de hidrógeno (H2O2) oxida el hierro de la hemoglobina del estado ferroso (Fe2+) al férrico (Fe3+). El productode esta reacción es metemoglobina, que es incapaz de unir O2. Glutatión evita la formación de metemoglobina al reaccionar con el H2O2 en una reacción catalizada por la enzima peroxidasa de glutatión: 2 GSH + H2O2 ----> GSSG + 2 H2O
En la forma oxidada (GSSG) dos tripéptidos están enlazados por un enlace disulfuro, producto de la oxidación del grupo -SH de los residuos de cisteína:

El Dalton(D) es la unidad de masa que define el tamaño de una proteína. Un Dalton equivales a una unidad de masa atómica:1D = 1 una. Por lo general, la masa molar se calcula multiplicando el número de residuos que contiene la proteína por la masa molar promedio de un residuo, que es 110. De aquí que una proteína con 250 residuos de aminoácidos tiene una masa molar de 27,500 D (250 x 110) o 27.5 kD....