Caracteristicas De Las Proteinas Globulares

INFORME DE LABORATORIO
BIOQUIMICA
CARACTERISTICAS DE PROTEINAS GLOBULARES


PRESENTADO POR:

MELISSA MONTOYA ARBELAEZ (410539)
JOAN STEVEN ORTIZ RAMIREZ (410543)



PRESENTADO A:
ADRIANA MARIA MUÑOZ Q.



GRUPO 7



UNIVERSIDAD NACIONAL DE COLOMBIA
PALMIRA, VALLE DEL CAUCA
2011

INTRODUCCION

Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.El nombre proteína proviene de la palabra griega πρωτεῖος ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las quedestacan:

Las proteínas globulares, o esferoproteínas son uno de los tres tipos principales de la clasificación de las proteínas por su forma (globulares, fibrosas y mixtas), diferenciándose fundamentalmente de las proteínas fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles.
El término proteínaglobular es bastante antiguo (data probablemente del siglo XIX) y se ha convertido en algo arcaico dados los cientos de miles de proteínas y la existencia de un vocabulario descriptivo de motivos estructurales más elegante y descriptivo. La naturaleza globular de estas proteínas se puede determinar sin los medios de las técnicas modernas, utilizando solamente ultracentrifugadoras o por técnicas dedispersión dinámica de la luz.
La estructura terciaria de la proteína induce su esfericidad. Los grupos apolares (colas hidrofóbicas) se agrupan en el interior de la molécula, mientras que los polares (cabezas hidrofílicas) se disponen hacia el exterior, permitiendo la atracciones dipolo-dipolo con el disolvente, lo que explica la solubilidad de la molécula.





OBJETIVOS


1. Examinar losprocesos de solubilidad y desnaturalización de una proteína globular como la albumina del huevo.

2. Familiarizarse con la detección de proteínas en el laboratorio. Para que constituya un apoyo pedagógico eficaz, usted deberá indagar, reflexionar y conceptualizar sobre los diferentes tópicos abordados.



3.
















MATERIALES Y METODOS

MATERIALES:



1.Desnaturalización por aumento de temperatura y por adición de acido y de base.
• Tubo de ensayo
• Termómetro
• Estufa
• Olla
• Clara de huevos
• Hidróxido de sodio al 25%
• Acido clorhídrico al 1.0 M.




2. Efecto de las sales neutras en la solubilidad.
• Vaso de precipitados
• Clara de huevos
• Agua destilada
• Agitador
• Embudo
• Tres tubos de ensayo
• Solución de NaCl al 10%
•Solución de MgCl2 al 10%
• 0.5 g de sulfato de amonio



3. Reacción de Biuret.
• Tubo de ensayo
• Filtrado de albumina
• Solución de NaOH al 1%
• Solución de sulfato de cobre (II) al 0.5%

METODOS:

1. Desnaturalización por aumento de temperatura y por adición de acido y de base.

Se vertió en un tubo de ensayo, aproximadamente 1 ml de clara de huevo (albúmina como constituyenteprimario). Se coloco el tubo de ensayo dentro de un recipiente a baño maría, se introdujo en este un termómetro y se calentó lentamente.
Se observó a que temperatura comenzó a coagularse la proteína, cuánto tiempo tardó en finalizar el proceso de coagulación y se explicó por qué se dice que hubo desnaturalización.
En sendos tubos de ensayo, se colocó aproximadamente 1 ml de clara de huevo.
Seadicionó al primero 3 ml de hidróxido de sodio al 25% y al segundo 3 ml de acido clorhídrico 1.0 M. Se agitó cada tubo y se observo con detenimiento.

2. Efecto de las sales neutras en la solubilidad.

En un vaso de precipitados de 100ml, se colocaron 10ml de clara de huevo y se añadieron 40ml de agua destilada, se agitó suavemente y se filtró mediante un embudo, al que se debía colocar...