Carbohiratos

j. Reacciones acopladas:
Las reacciones acopladas son aquellas donde la energía libre de una reacción (exergónica) es utilizada para conducir/dirigir una segunda reacción (endergónica). Por lo tanto las reacciones acopladas representan reacciones liberadoras de energía acopladas a reacciones que requieren energía.. 
En la célula, la energía liberada o que se hace disponible en una reacciónexergónica ( que libera energía), es utilizada para mover otras reacciones endergónicas ( que consumen energía), en otras palabras la energía es utilizada para realizar trabajo. Ejemplos de procesos endergónicos son la síntesis de moléculas complejas a partir de moléculas simples, el transporte de sustancias en contra de un gradiente de concentración, o la elaboración de estructuras celulares apartir de sustancias simples. Podemos decir que la vida se mantiene gracias a procesos endergónicos con el suministro de energía libre. Según la primera ley de la termodinámica, la energía requerida para un proceso endergónico debe ser aportada por un proceso que la suministre. La única forma de que esto pueda ocurrir es mediante sustancias reaccionantes comunes, en un proceso conocido comoacoplamiento de reacciones.
K. Ecuación de Michaelis- Menten, Km Vmax
La ecuación de Michaelis-Menten que rige la cinética enzimática indica que V=Vmáxx[S]/(Km+[S]), donde V es la velocidad a la que transcurre la reacción; Vmáx es la velocidad máxima del sistema, [S] es la concentración de substrato y Km es la llamada constante de Michaelis-Menten, diferente para cada par enzima-substrato y que equivalea la concentración de substrato con la que la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima del sistema. Con valores muy bajos de [S] se puede despreciar el valor [S] del denominador, de manera que V=Vmáxx[S]/Km=k x [S], donde k=Vmáx/Km. Por el contrario, con valores muy altos de [S], se puede despreciar el valor Km del denominador, de modo que V=Vmáx× [S]/[S], es decir, V=Vmáx, loque refleja que con concentraciones altas del substrato, el sistema funciona a una velocidad constante, que es equivalente a la velocidad máxima.
l. Métodos gráficos de Lineweaver- Burk y Eddie Hofstee
MÉTODO DE LA DOBLE INVERSA (Lineweaver-Burk)
Invirtiendo y reordenando la ecuación de Michaelis-Menten se obtiene la ecuación de una recta:



Al graficar 1/Vo en función de 1/[S] se obtienela Figura 4B. De la intersección de la recta con la ordenada se obtiene 1/Vmáx y de la intersección de la recta con la abscisa se obtiene –1/Km.











m. Inhibición enzimática:
Los inhibidores de enzimas son moléculas que interfieren con la catálisis disminuyendo la velocidad de las reacciones. Varias sustancias pueden inhibir la actividad enzimática, tales como: análogos desustratos, toxinas, drogas, complejos metálicos, anticoagulantes, etc.
Los estudios sobre inhibición enzimática nos dan información sobre las vías metabólicas, una visión acerca de los mecanismos de acción de drogas y toxinas, y una mejor comprensión de los mecanismos de las reacciones enzimáticas. La determinación de Km y Vmáx tiene gran importancia y utilidad al trabajar con inhibidores, pues enbase a los valores obtenidos se puede determinar la presencia y tipo de inhibidor.
Los inhibidores de enzimas se dividen en dos clases: reversibles e irreversibles.
Inhibición reversible:
Inhibición competitiva: Un inhibidor competitivo, compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima e impide la unión del sustrato.
Los inhibidores competitivos son, frecuentemente, compuestos que separecen estructuralmente al sustrato y que se combinan con la enzima formando el complejo [EI]. Debido a que el inhibidor se une de manera reversible a la enzima, se puede cambiar el sentido de la competición en favor del sustrato simplemente añadiendo más sustrato. Cuando hay suficiente sustrato se minimiza la probabilidad de que se fije una molécula de inhibidor por lo que la reacción muestra...