Catalasa Mamífero
Páginas: 19 (4736 palabras)
Publicado: 22 de noviembre de 2012
Mamíferos catalasa: una enzima venerable con nuevos misterios
Catalasa de mamífero ha sido objeto de muchos estudios bioquímicos clásicos. A pesar de nuestro detallado conocimiento de sus mecanismos de funcionamiento y su estructura tridimensional, varias características inesperadas de catalasa de mamífero se han descubierto recientemente. Por ejemplo, algunas catalasas de mamíferos parecentener actividad oxidasa y producir especies de oxígeno reactivas cuando se expone a la luz UVB. Además, la catalasa bovina no unido utiliza NAD(P)H para prevenir la inactivación sustrato sin desplazar catalasa unida a NADP +.Junto con el descubrimiento a principios de la catalasa-bound NADPH, estos hechos indican que la serendipia y los nuevos planteamientos de la investigación puede revelarinesperados rasgos, incluso para una enzima que ha sido estudiado desde hace más de 100 años.
Introducción
En 1900, Loew declaró ''No parece existir ninguna planta ni animal que carezca de esta enzima peculiar, que el autor propone llamar 'catalasa' gracias a su acción catalítica sobre el peróxido de hidrógeno''. Debido a que la conversión de H2O2 a O2 y H2 O se puede llevar a cabo a unavelocidad muy reducida por catalizadores que no son proteínas, catalasa fue un factor clave en el reconocimiento temprano de que las enzimas son proteínas y tienen un sustrato especifico. Las dudas sobre los primeros fueron disipadas por la cristalización de la ureasa de jack-habas por Sumner en 1926, seguido de la cristalización de catalasa de hígado de bovino en 1937 por Sumner y Dounce.
Aspectos destacados de la función de la catalasa en la historia de bioquímica se dan en la Cuadro 1.A continuación, se discuten los hallazgos inesperados sobre la función de las catalasas de mamíferos. Una revisión histórica más amplia y los detalles reciente de la estructura de la enzima se han publicado en otros lugares.
El Banco de Datos de Proteínas da la secuencia de aminoácidos y la estructura3D de catalasas para los que se conoce esta información ( http://www.rcsb.org/pd b). Aunque hay algunas diferencias en las secuencias de aminoácidos de, por ejemplo, la catalasa bovina y humana, las secuencias de aminoácidos funcionalmente importantes de ácido se conservan. Por consiguiente, catalasas mamíferas en lo sucesivo será considerada como una enzima.
Mamíferos catalasa es unhomotetrámero con una ‘masa molecular de la subunidad de 60 kDa y pertenece a un grupo de catalasas monofuncionales con tamaño de subunidad pequeña. Cada subunidad contiene un grupo hemo, ferriprotoporfirina IX, en el sitio activo, que está localizado internamente y accesible por una vía de paso que se estrecha ( Figura 1 a), lo que explica la capacidad de la enzima para usar sustratos sólo de tamañopequeño.
Reacciones catalíticas de catalasa
La reacción por la cual se conoce más a esta enzima es la reacción ‘catalítica ', en la que el H2O2 oxida el hierro del grupo hemo de la enzima en reposo para formar un grupo oxyferryl con un radical p-porfirina catiónica, denominado compuesto I (Ecuación 1 ):
Enz (Por-FeIII)+ H2O2 Cpd I (Por+˙-Fe=O)+H2O
Este paso es seguido por la oxidación deuna segunda molécula de H 2 O 2 por el compuesto I (Ecuación 2):
Compuesto I ð Por þ ₃ ₃ Fe IV ¼ O Þ þ H 2 O 2 ! Enz þ þ H 2 O 2 O [Ec. 2]
Suma de las Ecuaciones 1 y 2: 2H 2 O 2 ! 2H 2 O + O 2
'Enz' denota el estado de reposo o baja de la enzima (también llamado ferricatalase) [4 ], y 'Comp' la designación (compuesto) se refiere a otros estados de la catalasa. Los números romanos sobreel átomo de hierro no deben ser considerados como su valencia. No obstante, una sensación de equilibrio eléctrico para las ecuaciones que implican el hierro heme se puede lograr si el átomo de oxígeno adyacente es considerado con una carga de -2 y por lo tanto el grupo OH como con una carga de -1.Los aminoácidos y la molécula de agua cerca de la hemo se muestran en la Figura 1 b.Putnam et...
Catalasa de mamífero ha sido objeto de muchos estudios bioquímicos clásicos. A pesar de nuestro detallado conocimiento de sus mecanismos de funcionamiento y su estructura tridimensional, varias características inesperadas de catalasa de mamífero se han descubierto recientemente. Por ejemplo, algunas catalasas de mamíferos parecentener actividad oxidasa y producir especies de oxígeno reactivas cuando se expone a la luz UVB. Además, la catalasa bovina no unido utiliza NAD(P)H para prevenir la inactivación sustrato sin desplazar catalasa unida a NADP +.Junto con el descubrimiento a principios de la catalasa-bound NADPH, estos hechos indican que la serendipia y los nuevos planteamientos de la investigación puede revelarinesperados rasgos, incluso para una enzima que ha sido estudiado desde hace más de 100 años.
Introducción
En 1900, Loew declaró ''No parece existir ninguna planta ni animal que carezca de esta enzima peculiar, que el autor propone llamar 'catalasa' gracias a su acción catalítica sobre el peróxido de hidrógeno''. Debido a que la conversión de H2O2 a O2 y H2 O se puede llevar a cabo a unavelocidad muy reducida por catalizadores que no son proteínas, catalasa fue un factor clave en el reconocimiento temprano de que las enzimas son proteínas y tienen un sustrato especifico. Las dudas sobre los primeros fueron disipadas por la cristalización de la ureasa de jack-habas por Sumner en 1926, seguido de la cristalización de catalasa de hígado de bovino en 1937 por Sumner y Dounce.
Aspectos destacados de la función de la catalasa en la historia de bioquímica se dan en la Cuadro 1.A continuación, se discuten los hallazgos inesperados sobre la función de las catalasas de mamíferos. Una revisión histórica más amplia y los detalles reciente de la estructura de la enzima se han publicado en otros lugares.
El Banco de Datos de Proteínas da la secuencia de aminoácidos y la estructura3D de catalasas para los que se conoce esta información ( http://www.rcsb.org/pd b). Aunque hay algunas diferencias en las secuencias de aminoácidos de, por ejemplo, la catalasa bovina y humana, las secuencias de aminoácidos funcionalmente importantes de ácido se conservan. Por consiguiente, catalasas mamíferas en lo sucesivo será considerada como una enzima.
Mamíferos catalasa es unhomotetrámero con una ‘masa molecular de la subunidad de 60 kDa y pertenece a un grupo de catalasas monofuncionales con tamaño de subunidad pequeña. Cada subunidad contiene un grupo hemo, ferriprotoporfirina IX, en el sitio activo, que está localizado internamente y accesible por una vía de paso que se estrecha ( Figura 1 a), lo que explica la capacidad de la enzima para usar sustratos sólo de tamañopequeño.
Reacciones catalíticas de catalasa
La reacción por la cual se conoce más a esta enzima es la reacción ‘catalítica ', en la que el H2O2 oxida el hierro del grupo hemo de la enzima en reposo para formar un grupo oxyferryl con un radical p-porfirina catiónica, denominado compuesto I (Ecuación 1 ):
Enz (Por-FeIII)+ H2O2 Cpd I (Por+˙-Fe=O)+H2O
Este paso es seguido por la oxidación deuna segunda molécula de H 2 O 2 por el compuesto I (Ecuación 2):
Compuesto I ð Por þ ₃ ₃ Fe IV ¼ O Þ þ H 2 O 2 ! Enz þ þ H 2 O 2 O [Ec. 2]
Suma de las Ecuaciones 1 y 2: 2H 2 O 2 ! 2H 2 O + O 2
'Enz' denota el estado de reposo o baja de la enzima (también llamado ferricatalase) [4 ], y 'Comp' la designación (compuesto) se refiere a otros estados de la catalasa. Los números romanos sobreel átomo de hierro no deben ser considerados como su valencia. No obstante, una sensación de equilibrio eléctrico para las ecuaciones que implican el hierro heme se puede lograr si el átomo de oxígeno adyacente es considerado con una carga de -2 y por lo tanto el grupo OH como con una carga de -1.Los aminoácidos y la molécula de agua cerca de la hemo se muestran en la Figura 1 b.Putnam et...
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