catalasa

Resumen
El objetivo de esta práctica experimental consistió en identificar la presencia de la Catalasa en los diferentes homogenadostanto de origen animal como de vegetal (Hígado, Papa Criolla, Papa Hervida, Champiñones, Espinaca) que se tenían como muestras y a su vez compararlos con la eficiencia de catalizadores orgánicos como el Dióxido de Manganeso, para la descomposición del Peróxido deHidrogeno, el cual es un residuo del metabolismo celular de muchos organismos vivos pero debido a su toxicidad debe transformarse rápidamente en compuestos menos peligrosos. Para ello las células utilizan la catalasa que descompone el H2O2 en agua y oxígeno.
En la práctica se buscó determinar la eficiencia de la catalasa para descomponer el Peróxido de Hidrogeno, sin embargo eso estuvocondicionado a la cantidad de Catalasa que estuviera presente en cada uno de los homogenados.
Se observaron los cambios inmediatosen las muestras a través de los tubos de ensayo, que se evidencio mediante la formación de espuma cuando el Peróxido de Hidrogeno entraba en contacto con los homogeneados, aunque en algunas reacciones no se evidencio este resultado, ya que la enzima se había desnaturalizado porefecto de las altas y bajas temperaturas, así como los pH extremos. Lo cual permitió identificar qué factores afectan la actividad enzimática.
Conclusión: Se observó presencia de la Catalasa en los diferentes Homogenados (Hígado, Papa Criolla, Papa Hervida, Champiñones, Espinaca)y su eficiencia en la descomposición del Peróxido de Hidrogeno.

Palabras Clave: Catalasa, homogenados,desnaturalización, actividad enzimática.

Introducción

Las células llevan a cabo simultáneamente una gran cantidad de reacciones químicas necesarias para la vida. Muchos de los productos de esas reacciones se necesitan inmediatamente, y si no fuera por la participación de las enzimas, algunas reacciones no se producirían tan rápido.
Las enzimas, en su mayoría proteínas o RNA (riboenzimas), soncatalizadores químicos que agilizan una reacción que envuelve la formación o rompimiento de enlaces químicos.
Las enzimas no se consumen en las reacciones, ni tampoco se alteran, razón por lo cual no se necesitan en grandes cantidades. Las enzimas actúan sobre los sustratos formando un complejo enzimasustrato; esto ocurre en un lugar en específico conocido como el sitio activo de la enzima. Lasenzimas son muy selectivas porque pocas moléculas pueden interactuar bien con este sitio.
Reacción con participación de una enzima. Se forma el complejo Enzima-Sustrato al unirse la enzima a los sustratos en lugares específicos de la enzima donde “encajan” los sustratos. Se forma el producto y la enzima no se altera en el proceso; quedando libre para otra reacción.(Fersht, 1998).
Las enzimas reducenla energía de activación necesaria para llevar a cabo una reacción; es decir, reducen la barrera de energía que hay que sobrepasar para que la reacción se lleve a cabo.
Las enzimas trabajan óptimamente bajo condiciones específicas y ciertos cambios pueden alterar el funcionamiento de la enzima, desactivarla o hasta destruirla. Algunas enzimas necesitan activadorespara cambiar su conformación demodo que pueda formarse el complejo enzima–sustrato. Estos activadores se conocen como cofactores y pueden ser tan simples como iones metálicos. Los cofactores orgánicos se conocen como coenzimas. Las enzimas pueden afectarse negativamente por inhibidores que impidan la actividad enzimática. Estos inhibidores pueden afectar el sitio activo de dos maneras: competitivamente, al bloquear el sitioactivo, o no competitivamente, al pegarse en otro lugar de la enzima y alterar indirectamente la forma del sitio activo. (Walsh 1979).

Objetivos
• Determinar la presencia de catalasa en diferentes homogéneos de origen animal y vegetal.
• Verificar la actividad catalítica de las la catalasa y compararla con un catalizador
• inorgánico.
• Estudiar los diferentes agentes químicos y térmicos que...