CATALISIS ENZIMATICA E INORGANICA
Páginas: 7 (1682 palabras)
Publicado: 19 de marzo de 2013
CATALISIS ENZIMATICA E INORGANICA
DEIBER BERTEL PATERNINA
RUBER LEDESMA RUIZ
OSNAIDER CASTILLO CONTRERAS
DOCENTE:
RAMON LOZADA DEVIA
UNIVERSIDAD DE SUCRE
FACULTAD DE EDUCACION Y CIENCIAS
PROGRAMA DE BIOLOGIA
BIOQUIMICA II
11/04/2011
OBJETIVOS
Comparar la acción catalítica de la enzima catalasa, con la de un catalizador inorgánico como el bióxido demanganeso (MnO2) al descomponer el peróxido de hidrogeno (H2O2).
Observar el efecto de la temperatura sobre la acción catalítica de una enzima y comparar el mismo efecto de temperatura sobre un catalizador inorgánico.
Observar la acción de un inhibidor.
Medir la actividad catalítica en base a la producción de calor.
MARCO TEORICO
Las enzimas son proteínas de alto peso molecular, actúan comocatalizadores y controlan los procesos metabólicos de la célula, determinando el inicio y la marcha de algunas reacciones.
Los catalizadores son sustancias que aceleran o retardan la velocidad de una reacción, sin sufrir un cambio químico en el proceso. A los que aceleran una reacción se les llama positivos y a los que las retardan, negativos. Las enzimas actúan generalmente como catalizadorespositivos. Las enzimas realizan una determinada función, por ejemplo, la enzima de la saliva (la amilasa) actúa sobre los almidones que comemos y los transforma en maltosa.Las células utilizan procesos catalíticos para acelerar la velocidad de cada reacción. Las reacciones catalizadas por enzimas se encuentran bajo estricto control celular.
Los biólogos han encontrado que casi todas las reaccionesquímicas de los seres vivos se llevan a cabo con la ayuda de catalizadores.Cada enzima interviene en una sola reacción; debido a la forma de su superficie, sólo pueden acoplarse en ella ciertos tipos moleculares.
Las reacciones químicas en los organismos vivos actuales, se realizan dentro de un margen de temperatura muy estrecho.Varias enzimas sólo pueden funcionar en presencia de uno o más iones o dedeterminadas moléculas llamadas activadores enzimáticos. Estas moléculas no toman parte directa en la acción, pero mantienen a la enzima, en un estado catalítico activo. Entre los iones más comunes encontramos al potasio (K+), el magnesio (Mg++), el calcio (Ca++), el cobalto (Co++), el zinc (Zn++) y el aluminio (Al+++). A estas moléculas activadoras se les llama coenzimas y también pueden serproteínas.
El mecanismo de la acción enzimática, conocido como mecanismo Michaelis- Menten, involucra una especie de reacciónate, llamado sustrato, que se une a un lugar activo de la enzima, con lo que resulta una complejo enzima- sustrato. Este complejo se disocia para generar un producto y la enzima original.
Factores que afectan la actividad enzimática:
Concentración del sustrato: A mayorconcentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción.
Concentración de la enzima: Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.Temperatura: Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.
pH: El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es ácido.
Presencia de cofactores: Muchas enzimas dependen de loscofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.
La catalasa es una enzima que se encuentra en el hígado y en la sangre y su función es evitar que el peróxido de hidrógeno se acumule en las células, donde...
DEIBER BERTEL PATERNINA
RUBER LEDESMA RUIZ
OSNAIDER CASTILLO CONTRERAS
DOCENTE:
RAMON LOZADA DEVIA
UNIVERSIDAD DE SUCRE
FACULTAD DE EDUCACION Y CIENCIAS
PROGRAMA DE BIOLOGIA
BIOQUIMICA II
11/04/2011
OBJETIVOS
Comparar la acción catalítica de la enzima catalasa, con la de un catalizador inorgánico como el bióxido demanganeso (MnO2) al descomponer el peróxido de hidrogeno (H2O2).
Observar el efecto de la temperatura sobre la acción catalítica de una enzima y comparar el mismo efecto de temperatura sobre un catalizador inorgánico.
Observar la acción de un inhibidor.
Medir la actividad catalítica en base a la producción de calor.
MARCO TEORICO
Las enzimas son proteínas de alto peso molecular, actúan comocatalizadores y controlan los procesos metabólicos de la célula, determinando el inicio y la marcha de algunas reacciones.
Los catalizadores son sustancias que aceleran o retardan la velocidad de una reacción, sin sufrir un cambio químico en el proceso. A los que aceleran una reacción se les llama positivos y a los que las retardan, negativos. Las enzimas actúan generalmente como catalizadorespositivos. Las enzimas realizan una determinada función, por ejemplo, la enzima de la saliva (la amilasa) actúa sobre los almidones que comemos y los transforma en maltosa.Las células utilizan procesos catalíticos para acelerar la velocidad de cada reacción. Las reacciones catalizadas por enzimas se encuentran bajo estricto control celular.
Los biólogos han encontrado que casi todas las reaccionesquímicas de los seres vivos se llevan a cabo con la ayuda de catalizadores.Cada enzima interviene en una sola reacción; debido a la forma de su superficie, sólo pueden acoplarse en ella ciertos tipos moleculares.
Las reacciones químicas en los organismos vivos actuales, se realizan dentro de un margen de temperatura muy estrecho.Varias enzimas sólo pueden funcionar en presencia de uno o más iones o dedeterminadas moléculas llamadas activadores enzimáticos. Estas moléculas no toman parte directa en la acción, pero mantienen a la enzima, en un estado catalítico activo. Entre los iones más comunes encontramos al potasio (K+), el magnesio (Mg++), el calcio (Ca++), el cobalto (Co++), el zinc (Zn++) y el aluminio (Al+++). A estas moléculas activadoras se les llama coenzimas y también pueden serproteínas.
El mecanismo de la acción enzimática, conocido como mecanismo Michaelis- Menten, involucra una especie de reacciónate, llamado sustrato, que se une a un lugar activo de la enzima, con lo que resulta una complejo enzima- sustrato. Este complejo se disocia para generar un producto y la enzima original.
Factores que afectan la actividad enzimática:
Concentración del sustrato: A mayorconcentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción.
Concentración de la enzima: Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.Temperatura: Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.
pH: El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es ácido.
Presencia de cofactores: Muchas enzimas dependen de loscofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.
La catalasa es una enzima que se encuentra en el hígado y en la sangre y su función es evitar que el peróxido de hidrógeno se acumule en las células, donde...
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