Catalisis Enzimatica E Inorganica
PRACTICA DE BIOQUIMICA II: CATALISIS ENZIMATICA E INORGANICA
INTEGRANTES:
APONTES JAIR
PEREZ JAVIER
RIVERA ALEXANDER
PROFESOR:
RAMON LOZADA DEVIA
Químico M.sc
UNIVERSIDAD DE SUCRE
FACULTAD DEEDUCACION Y CIENCIAS
DEPARTAMENTO DE BIOLOGIA
PROGRAMA DE BIOLOGIA
LABORATORIO DE BIOQUIMICA II
SINCELEJO – SUCRE
MARCO TEORICO
Las enzimas son sustancias que modifican la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas
Activadores: Son iones que aceleran la velocidad de un reacción, y a menudo son indispensables para que se realiceuna función enzimática. Frecuentemente son cationes: Mg+2, Ca+2, Mn+2, K+, Na+, etc.
Inhibidores: Son sustancias que disminuyen la velocidad de una reacción que es catalizada por enzimas.
Moduladores: Son sustancias que actúan sobre grupos de enzimas oligoméricas con característica de cooperatividad funcional; en las condiciones de la vida de la célula influyen sobre la velocidad de lasreacciones enzimáticas. Pudiendo ser positivos si estimulan la velocidad de la reacción y negativos si la inhiben.
La complejidad de los sistemas enzimáticos celulares es muy variable; los más sencillos están formados por una apoenzima, un sustrato y un producto; algunos muy complejos son isoenzimas con varias moléculas proteicas que poseen dos sustratos, dos productos, un grupo prostético,una coenzima, un activador y diferentes moduladores, cada uno específico para cada un de las isoenzimas.
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellosLos enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que sólamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugarreacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
OBJETIVOS
üComparar la accion catalítica de la enzima catalasa, con la de un catalizador inorgánico como el cloruro de manganeso al descomponer el peróxido de hidrogeno.
üObservar el efecto de la temperatura sobre la acción catalitica de una enzima ycomparar el mismo efecto de temperatura sobre un catalizador inorgánico.
üObservar la acción de un inhibidor
üMedir la actividad catalítica en base a la producción de calor
RESULTADOS
Prueba Nº 1:
Tubo Nº 1contieneMnCl + H2O2
Tubo Nº 2 contiene Hígado + H2O2
Tubo Nº 3 contiene papa + H2O2
A una temperatura de34ºC durante 5 minutos, se obtuvo que:
Tubo Nº 1, no hubo reacción
Tubo Nº 2, hubo reacción inmediata
Tubo Nº 3, ocurrió reacción (mas que en el tubo 2)
Se sometieron a una temperatura de 37ºC durante 5 minutos, se obtuvo que:
Tubo Nº 1, siguió sin reaccionarTubo Nº 2, continuo la reaccion
Tubo Nº 3, hubo mucha mas reacción
Prueba Nº 2:
Tubo Nº 1 contieneMnCl
Tubo Nº 2 contiene Hígado
Tubo Nº 3 contiene papa.
Las tres muestras se sometieron a una temperatura de ebullición de agua durante 5 minutos, después de retirarlos y agregarles a cada tubo H2O2 se obtuvo lo siguiente:
Tubo Nº 1, no reacciono...
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