catalisis enzimatica
Páginas: 2 (469 palabras)
Publicado: 3 de noviembre de 2013
Catálisis enzimática
Existen moléculas biológicas capaces de aumentar la velocidad de reacciones químicas, son los llamados catalizadores. Estas moléculas son genéricamente denominadas “enzimas”y son proteínas. Las enzimas no proteicas conocidas son constituidas por RNA. Las enzimas son altamente específicas: cada enzima apenas reacciona con un conjunto muy restringido de moléculas (“sussustratos”). Las enzimas no alteran el equilibrio químico de las reacciones catalizadas, apenas disminuyen su energía de activación.
El mecanismo más simple para explicar la acción enzimática es elmodelo de Michaelis-Menten:
En este modelo la enzima (E) se liga al sustrato (S) para formar un complejo enzima-sustrato (ES). Este puede separarse nuevamente en enzima y sustrato libre otransformar el sustrato en producto (P). Como en cualquier reacción elemental (una reacción que ocurre por simple colisión entre reactivos), la velocidad de cada paso será proporcional a la concentración delos reactivos de ese paso. En cada caso, la constante de proporcionalidad será una función de la energía de activación de ese paso.
En la mayor parte de las enzimas se verifica que el equilibrio sealcanza muy rápidamente (en pocas decenas de milisegundos). Una vez alcanzado el equilibrio, la concentración de ES se mantiene constante, siempre que un complejo ES se disocia en producto y enzimalibre. En estas condiciones es obvio que la velocidad de degradación ES es igual a la velocidad de su formación o sea:
En principio, no nos es dado saber en cada momento cual será laconcentración de enzima que se encuentra libre o bajo la forma de complejo enzima sustrato. Sin embargo, sabemos que la suma de las dos concentraciones debe igualar la concentración de enzima total(Et). Sustituyéndola en (1)
Si el limitante de la reacción fuese la transformación del complejo ES en enzima libre y producto, la velocidad de reacción enzimática será:
La expresión...
Existen moléculas biológicas capaces de aumentar la velocidad de reacciones químicas, son los llamados catalizadores. Estas moléculas son genéricamente denominadas “enzimas”y son proteínas. Las enzimas no proteicas conocidas son constituidas por RNA. Las enzimas son altamente específicas: cada enzima apenas reacciona con un conjunto muy restringido de moléculas (“sussustratos”). Las enzimas no alteran el equilibrio químico de las reacciones catalizadas, apenas disminuyen su energía de activación.
El mecanismo más simple para explicar la acción enzimática es elmodelo de Michaelis-Menten:
En este modelo la enzima (E) se liga al sustrato (S) para formar un complejo enzima-sustrato (ES). Este puede separarse nuevamente en enzima y sustrato libre otransformar el sustrato en producto (P). Como en cualquier reacción elemental (una reacción que ocurre por simple colisión entre reactivos), la velocidad de cada paso será proporcional a la concentración delos reactivos de ese paso. En cada caso, la constante de proporcionalidad será una función de la energía de activación de ese paso.
En la mayor parte de las enzimas se verifica que el equilibrio sealcanza muy rápidamente (en pocas decenas de milisegundos). Una vez alcanzado el equilibrio, la concentración de ES se mantiene constante, siempre que un complejo ES se disocia en producto y enzimalibre. En estas condiciones es obvio que la velocidad de degradación ES es igual a la velocidad de su formación o sea:
En principio, no nos es dado saber en cada momento cual será laconcentración de enzima que se encuentra libre o bajo la forma de complejo enzima sustrato. Sin embargo, sabemos que la suma de las dos concentraciones debe igualar la concentración de enzima total(Et). Sustituyéndola en (1)
Si el limitante de la reacción fuese la transformación del complejo ES en enzima libre y producto, la velocidad de reacción enzimática será:
La expresión...
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