catalizadores biologicos

LA AMILASA
denominada también ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene un pH de 7. Cuando uno de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel ensangre. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la bautizó en un principio con el nombre de diastasa
Clasificación
α-Amilasa (Nombre alternativos: 1,4-α-D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa)
Las α-amylasas son enzimas dependientes de cloruro, completamente afuncionales en ausencia de iones de cloruro. Actúan a lo largo de cualquier punto de lacadena de los carbohidratos, descomponiéndolos en maltotriosa y maltosa desde la amilosa o maltosa, glucosa y dextrina desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-amylasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6.7 y 7.0.[1]
En fisiología humana tanto la procedente de la saliva como la pancreática son α-Amylasas.Puede encontrarse en algunas plantas, hongos y bacterias.
β-Amilasa (Nombres alternativos: 1,4-α-D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica)
Otra forma de amilasa, la β-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1,4, rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez.Durante el proceso de maduración de la fruta la β-amilasa rompe el almidón en azúcar dando lugar al sabor dulce de la fruta. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta. Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos deltracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de 12.
γ-Amilasa (Nombres alternativos: Glucano 1,4-α-glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4-α-glucosidasa; glucoamilasa; α-glucosidasa lisosómica; 1,4-α-D-glucano glucohidrolasa)
Además de romper el último enlace α(1-4)glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina, liberando glucosa, la γ-amilasa puede romper losenlaces glicosídicos α(1-6). A diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3.
usos
Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el almidón (presente en la harina) en azúcares simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentaciónalcohólica. Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa. Las células de la levadura contienen amilasas pero necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidón. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentación (especialmente para determinadas masas). Las técnicas modernas de elaboración de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerarestos procesos.[2]
Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en determinados procesos industriales.
LA LIPASA
La lipasa es una enzima ubicua que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos de manera que se puedan absorber. Su función principal es catalizar la hidrólisis de triacilglicerol a glicerol. Las lipasas se encuentran en granvariedad de seres vivos.
Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna y, según estudios bioquímicos, es idéntica a la enzima colesterol esterasa (o lipasa pancreática no específica), por lo que se supone que el origen es pancreático y llega a las glándulas mamarias a través de la circulación sanguínea. La función principal de esta lipasa gástrica es ayudar a la absorción de grasas....