Catepsina

INTRODUCCIÓN
Todas las enzimas tienen una estructura tridimensional globular, están formadas generalmente por una sola cadena polipeptídica, y solo logran ser activadas cuando los polímeros desarrollan una conformación que permite establecer su centro activo. En muchos casos están integrados por una parte proteínica y otra que no lo es; la primera se conoce como apoenzima y la segunda comocofactor. Este último es un compuesto de peso molecular bajo, muy estable al calor, que presenta diversos grados de unión con apoenzima; los principales cofactores son las vitaminas, los cationes, los aniones y otras sustancias orgánicas.
Debido a su naturaleza química, a las enzimas les afectan los mismos factores que alteran a las proteínas. Por esta razón, cada una de ellas, para actuar de formaóptima, requiere de ciertas condiciones como la temperatura, el pH, la fuerza iónica, etc.
Los enzimas, catalizadores de los sistemas biológicos, son moléculas de gran interés que determinan la pauta de las transformaciones químicas. También intervienen en la transformación de diferentes tipos de energía. Las características más sobresalientes de las enzimas son el poder catalítico y especificad.Todos los enzimas y muchos elementos estructurales de la célula eucariota son proteínas y en la célula muscular, son los responsables de la contracción. Las proteínas del musculo son trascendentales en los cambios post mortem involucrados en la transformación del musculo en carne, además de ser la mayor fuente de proteína de alta calidad en la dieta humana.
Las enzimas son proteínas quedisminuyen la cantidad de energía que se requiere para llevar a cabo la reacción; esta actividad catalítica es específica. Para realizar su función se reúnen a las moléculas por catalizar, o sustratos, en un sitio especifico, el sitio activo, para establecer un complejo enzima-sustrato, es el cual se puede disociar en sus moléculas originales enzima y sustrato, o bien generar un producto y una enzimalibre. Por ejemplo, el enzima anhidrasa carbónica cataliza la combinación del CO2 y el agua (los sustratos), facilitando la mayor parte de transporte del dióxido de carbono en la sangre. Esta reacción de combinación, normalmente lenta y de poca utilidad, se produce rápidamente en presencia de anhidrasa carbónica; una sola molécula de esta sola enzima puede promover la conversión de más de un millón demoléculas de dióxido de carbono por segundo. Cada enzima es extremadamente específico, catalizando solo unas pocas reacciones muy relacionadas entre sí o, en muchos casos, solo una reacción en particular. Las teorías modernas sobre la acción de las enzimas atribuye esto al requerimiento de partes que encajen entre sí de forma muy específica (geometrías moleculares) para que un sustrato enparticular se una a un enzima en particular.
Algunos enzimas responden a estímulos reguladores, ya que presentan en su estructura uno o varios sitios de control, denominados sitios alostericos. Estas regiones de las enzimas son reconocidas por sustancias con efectos activadores o inhibidores, que son generalmente productos del metabolismo, que ejercen una interacción no covalente. Existe un grupo deenzimas de control o alostericas que requieren modificaciones covalentes en su estructura, como es el caso de la adición de nuevos grupos funcionales, para ser reguladas.
Algunas enzimas necesitan para su funcionamiento una o más moléculas no proteicas, que participan de manera directa en la reacción química durante la catálisis. Se les denomina grupos postericos y se clasifican en coenzimas ycofactores. Las coenzimas son sustancias orgánicas derivadas de las vitaminas hidrosolubles.
Los cofactores generalmente son iones inorgánicos.
En algunos casos, una reacción metabólica específica es catalizada por varias enzimas distintas a las que se les denomina isoenzimas.
Dada su naturaleza proteica, las enzimas son afectadas en su actividad por factores físicos, temperatura, fuerza iónica,...