CHAPERONINAS

CHAPERONINAS

Las chaperoninas: Máquinas plegadoras de proteínas. Las chaperonas moleculares son un amplio grupo de proteínas involucrado en procesos de asistencia en el plegamiento de otras proteínas. Incluida
Las chaperoninas: Máquinas plegadoras de proteínas. Las chaperonas moleculares son un amplio grupo de proteínas involucrado en procesos de asistencia en el plegamiento de otrasproteínas. Incluida en las chaperonas moleculares hay una familia, la de las chaperoninas o chaperonas moleculares, de peso molecular cercano a 60 kDa hsp60, que son quizás las mejor caracterizadas. Dos tipos de chaperoninas son las que se conocen, las de origen procariota y pertenecientes a orgánulos citoplasmáticos grupo I y las provenientes de arqueobacterias y en el citosol de eucariotas grupo II.Ambos tipos de chaperoninas comparten una arquitectura muy parecida pero poseen importantes diferencias en el mecanismo de funcionamiento, en los cambios estructurales que se producen durante aquél y en las proteínas a las que asisten en su plegamiento.....
Chaperonas
Ayudan a la proteína a obtener la conformación correcta para su función biológica.
Evitando denaturalización irreversibleFormación de agregados
Evitando destrucción por proteólisis.
Existen dos tipos de chaperonas
HSP70s y sus reguladores
Chaperoninas
Chaperonas: HSP70s
“heat shock proteins”
Evitan la denaturalización de las proteínas por aumento en la temperatura.
Procariotas y eucariotas.
Se unen a peptidos hidrofóbicos de 8 a 13 residuos.
Lleva a cabo ciclos de unirse al peptido y luego despegarse, estabilizanla molécula en diferentes momentos de su proceso de configuración.
Llevan a cabo función de estabilización de proteínas
Chaperonas: HSP70s
Afinidad de las HSP70s
Unión e hidrólisis del ATP.
Poseen dos dominios
Dominio de ATP
Terminal carboxílico
Dominio del péptido
Terminal amino
Muchas proteínas son incapaces por sí solas de alcanzar su conformación nativa. Las chaperoninas son unoscomplejos proteicos que facilitan el plegamiento adecuado de aquéllas.
Las chaperoninas moleculares ejercen varios efectos en el plegamiento de las proteínas. Chaperonas de diversos tipos se unen a polipéptidos recién sintetizados en los ribosomas, a protínas que atraviesan las membranas de orgánulos o a proteínas que se han desnaturalizado. Esta unión, en un número elevado de casos, desempeña unpapel protector y evita que las protínas alcancen un estado de agregación irreversible. Sin negar que las chaperonas intervengan de forma directa en el plegamiento de las proteínas, en la mayoría de los casos parecen transportar los polipéptidos desnaturalizados hasta las chaperoninas, donde se pliegan.
La primera chaperonina descrita como tal fue la proteína que se une a la ribulosa bifosfatocarboxilasa, RBP (Rubisco binding protein). La enzima Rubisco se encarga de asimilar, a partir de CO2, el carbono por los cloroplastos
La familia de las chaperoninas se cierra por ahora con el descubrimiento de un segundo tipo que se encuentra en arqueobacterias y en el citosol de organismo eucariotas. A ella pertenecen las chaperoninas termofílicas del tipo TF55 (factor termofílico 55, enreferencia a su peso molecular) y la eucariótica CCT (chaperonina que contiene el polipéptido TCP-1). Esta subfamilia de chaperoninas muestra una estrecha homología entre sus miembros y una débil aunque significativa homología con las del primer tipo.
Podemos reducir a tres las funciones principales de las chaperoninas: impedir la agregación de los polipéptidos parcialmente plegados y liberados de losribosomas, unirse a péptidos parcialmente plegados aunque atrapados en una conformación tal que no pueden plegarse de manera espontánea y, por fin, proteger a las proteínas de la desnaturalización debida a estrés térmico o facilitar el plegamiento si se ha producido la desnaturalización. Compete, pues, a las chaperoninas generar las condiciones adecuadas para un plegamiento correcto de las...