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En esta segunda entrega profundizarernos sobre las proteínas y los aminoácrdos que las componen, su importancia, su distribución en /as drslrnfas partes del huevo y su importancia nutricional"
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Las proteínas son ias moléculas fun, damentales en laorganización celular no sólo por su abundancia, pues constituyen casi la mitad del peso en seco de la célula, sino también por la enorme va¡iedad de funciones que desempeñan. Desde el punto de vista químico son biopolÍmeros, es decir. macromoléculas de elevado peso molecular formadas por unidades moleculares o monómeros diferentes, llamados aminoácidos, de los cuales se han encontrado veinte distintosen las proteÍnas alimenLicias (Figura 1). Las múltiples combinaciones posibles que pueden realizarse con estos veinte aminoácidos proteicos, permiten la formación de una enorme variedad de estructuras tridimensionales (Figura 2) de donde derivan las propiedades

La estmctura genérica de los aminoá, cidos puede representarse por debiéndo se sus diferencias a que cada uno presenta una cadenalateral R distinta.

Dentro de ellos, se denominan "aminoácidos esenciales" aquellos que no pueden ser sintetizados en el propio organismo a partir de ia materia nitrogena-

da ingerida con los alimentos y que es necesario recibir desde el exterior. Son
los siguientes: isoleucina, leucina, lisina, fenilalalnina, treonina, valina, metÍonina, triptófano, y la histidina en la infancia. La carenciade algún aminoácido esencial en un alimenlo se conoce como aminoácido iimitante.
lli;:r:::if t¡:¡¡li*i¡ rj:: ?ilS 5-rlr::irlliiri:t Pueden distinguirse dos grupos: . Holoproteínas. En su hidrólisis sólo dan aminoácidos.

l. ].

funcionales de muchos alimentos, dota,
dos todos ellos de funciones distintas. Se piensa que de aqui deriva el nombre de proteÍnas, alusivo al dios griego Froteo, queposeía e1 don de cambiar de forma a voluntad. Si bien según Mulder eI término proteína deriva de la palabra griega "protos", -primero- indicando que estas sustancias son ias más importantes de todos Ios componentes orgánicos.

-

. Heteroproteínd en su hidrólisis

- Albúminas. - Giobulinas. - Gliadinas. - Histonas. - Protaminas. - Glutelinas. - EscleroproteÍnas.

dan

Giicoprotéidos.-Hidrato de carbono como grupo prostético. Núcleoprotéidos - Ácidos nucleicos
como grupo prostético.

Lipoprotéidos - Lípido como grupo
prostético.

Cromoprotéidos - Grupo prostético coloreado (hemoglobina).

aminoácidos y sustancias no proteicas. - Fosfoprotéidos - Ácido fosfó¡ico como grupo prostético.

{:} | n*¡tr * ill:ji}' r' i': i,l i! $ t {-: it lii:l # i:: L,,t f: üi1* ? {:íi4j\.i¿Las propiedades de las proteínas dependen de los grupos funcionales contenidos en las cadenas lateraies de los aminoácidos que quedan expuestos en la superficie, es deci¡ del plegamienro de las cadenas peptÍdicas V de la conformación geométrica que adoptan en el medio acuoso celular, y son: su especificidad, su solubilidad y su capacidad de desnatura-

ii. t3 fr#

lización.

Sus funcionesmás importantes son: de Reserva, Estructu¡al, Homeopática, de Transporte, Defensiva, Contráctil y Enzi mática.

Según Thomas se define como e] tanio por ciento de proteína absorbida, que es retenida por el organisrno, y tambtén co

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J. TESEDO N]ETO,

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VEtASCo. DEPARTAN¡ENTO DE FARN4ACOLOGíA Y TERAPÉUTICA. FACULTAD DE I\¡EDICINA, UNLVFRS]DAD I]FVALTADOLID E, BARRADO, DEPASTAN/ENIO DE OUfN/ CA ANALITICA. FACULTAD DE CIENCIAS. UNIVERSIDAD DF VALLADOTID

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mo la capacidad que tiene la proteina para sustituir a la proteína endógena o destruirla en el organismo. Excepción hecha

de la leche de la hembra de la especie,
que sería en cada caso la proteÍna óptima, se considera como ¡eferencia...