Ciencias

TALLER BIOQUÍMICA
TEMA: Fosforilación Oxidativa


Nombre:____________________________Grupo:________Fecha:________

OBJETIVO:

• Identificar sustratos reducidos y oxidados de la fosforilación oxidativa.

• Reconocer la importancia de la cadena de transporte de electrones.

• Determinar los productos de la fosforilación oxidativa.

• Establecer los principios de una reacciónredox.

INTRODUCCIÓN:

Se define fosforilación como la síntesis de ATP a partir de ADP y fosfato. Teniendo en cuenta el papel central que el ATP presenta como fuente de energía para todos los procesos endergónicos celulares, está clara la importancia de la fosforilación en el metabolismo celular. Existen dos mecanismos diferentes de fosforilación: 1. “A nivel de sustrato”, en los que unamolécula fosforilada cede su fosfato al ADP, y 2. “Quimiosmóticos”, en los que la síntesis de ATP está acoplada al movimiento exergónico de hidrogeniones a favor de su potencial electroquímico

Se define la fosforilación oxidativa como la síntesis de ATP a partir de ADP y Pi, acoplada a la transferencia de electrones desde un donador reducido a un aceptor final. La energía del proceso se genera deeste proceso redox. En eucariotas, el donador último de electrones es siempre un compuesto orgánico que se oxida por los nucleótidos de nicotinamida o de flavina, es un proceso exclusivamente mitocondrial.
Las transferencia de electrones se dan en una serie de reacciones redox exergónicas consecutivas, desde el NADH (o el FADH2) hasta el oxígeno molecular. Por consiguiente, cuando los electronesvan desde el par más negativo al más positivo, el proceso es exergónico, y es endergónico cuando el flujo de electrones es al contrario.

Transportadores de electrones en la mitocondria.
1. Donadores de electrones a la cadena de transporte, actuando como cosustratos: NADH y NADPH (este último mucho menos frecuente. Es utilizado en síntesis de ácidos grasos).

2. Nucleótidos deflavina, FAD y FMN (junto con sus formas reducidas FMNH2 y FADH2), como componentes del centro activo de diferentes proteínas, tanto monoméricas como formando parte de complejos supramoleculares. El potencial redox depende de la proteína en la que se encuentre la coenzima.

3. Coenzima Q o Ubiquinona. Otras moléculas análogas son la Plastoquinona y la Menaquinona. Son transportadores liposolublesque se mueven dentro de la membrana, actuando, generalmente al igual que el NADH, como cosustrato.

4. Fe. El átomo de hierro no se va a encontrar nunca libre, sino formando parte de proteínas de dos tipos completamente distintos: A. Citocromos, en los que el hierro se encuentra unido a un grupo Hemo. B. Ferrosulfoproteínas, en las que el hierro se encuentra formado los denominados “centroferro-sulfurados” o “hierro azufre”.


Transporte Electrónico

El transporte electrónico se lleva a cabo en la membrana mitocondrial interna. Los componentes de la cadena de transporte electrónico mitocondrial se encuentran asociados formando 3 grandes complejos supramoleculares; también hay dos transportadores móviles que comunican esos tres complejos. Cada uno de los tres complejosrespiratorios acopla una reacción redox con el bombeo de hidrogeniones desde la matriz mitocondrial hasta el espacio intermembranas. El resultado final de la actuación de la cadena de transporte electrónico mitocondrial es la creación de un gradiente de hidrogeniones a través de la membrana mitocondrial interna.

COMPLEJO I
NADH:Ubiquinona oxidoreductasa. Formado por 16 a 25 subunidades en bacterias:por unas 42 subunidades en mitocondrias; P.M. superior a 850.000 dalton. Contiene un nucleótido de flavina (FMN) y entre 6 y 8 centros hierro-azufre [Fe2-S2]. La estructura tridimensional de este gran complejo (mayor que un ribosoma) no se conoce todavía. De todas las cadenas proteicas que forman el complejo, 7 están codificadas por el DNA mitocondrial.

COMPLEJO II
Ubiquinol:Citocromo c...