ciencias

TEMA 2
LAS MOLECULAS DE LA VIDA
1. PROTEINAS
1.1.
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Funciones.

Defensa: destrucción de virus y bacterias (anticuerpos)
Movimiento: movimiento de la célula y transporte de moléculas dentro de ella (proteínas
motoras y contráctiles)
Catálisis: catalizan reacciones químicas que no se producirían sin ellas (enzimas)
Mensajes: transporte y recepción de mensajes entrecélulas (hormonas)
Estructura: proporcionan soporte mecánico y flexibilidad (proteínas estructurales)
Transporte de sustancias a través de la membrana y por todo el organismo (proteínas
transportadoras.
1.2.

Aminoácidos.

Tres tipos de aminoácidos:
No polares

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•
•

Hidrófobos
No hidrosolubles
Tienen cadenas R con solo C y H
Poco reactivos

Polares

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HidrófilosHidrosolubles
Cadenas R con grupos CH, OH, NH2 y
SH
Son reactivos

•
Con carga electgrica

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•

1

Muy hidrófilos
Muy hidrosolubles
Cargados positiva o negativamente
(ácidos o bases)
Grupos COO-, NH3+, etc

Se unen unos a otros mediante ENLACES PEPTIDICOS:
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•

Especialmente estables
Electrones parcialmente compartidos entre C y N
Dirección: de N-terminal aC-terminal (de izquierda a derecha)
Flexibilidad: los enlaces simples a cada lado del enlace peptídico pueden rotar

Existen 21 aminoácidos:

2

1.3.

Niveles de organización estructural.

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ESTRUCTURA PRIMARIA: secuencia de aminoácidos

•

ESTRUCTURA SECUNDARIA:
1º) Puentes de hidrógeno entre cadenas peptídicas paralelas
2º) Formación de α-hélice y β-lámina plegada

•ESTRUCTURA TERCIARIA: interacciones entre grupos R o grupos R y esqueleto:

Puentes de hidrógeno

Fuerzas Van der Waals

Puentes disulfuro
Enlaces iónicos

•
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Entre H y COOH
Entre H y cargas
negativas

En solución acuosa el agua
interacciona con las cadenas R
hidrofílicas, formándose fuerzas
electrostáticas atractivas
Enlaces covalentes entre
átomos de S
Entre grupos con cargaeléctrica
opuesta

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Como resultado los
polipéptidos tienen una
FORMA TRIDIMENSIONAL
y muy variable

•

ESTRUCTURA CUATERNARIA: combinación de subunidades polipeptídicas

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Relación entre plegamiento y función:
Pliegues

-Exergónicos y espontáneos
-Esenciales porque determinan
la función de las proteínas

Desnaturalización o
desplegamiento

Hacen que la proteína nodesarrolle su función
correctamente

Chaperonas moleculares

Proteínas que facilitan el
plegamiento

Priones

1.4.
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•
•

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•

En resumen, los pliegues son
fundamentales, ya que de ellos
depende que la proteína cumpla
adecuadamente su función o no

Proteínas mal plegadas,
causantes del síndrome de las
vacas locas (encefalopatía
esponjiforme)

Enzimas.

Sonbiocatalizadores: aumentan la velocidad de reacciones
Juntan los SUSTRATOS (reactivos) en una orientación precisa para que los electrones
implicados puedan interaccionar
Facilitan el estado de transición (mezcla de viejos y nuevos enlaces)
La velocidad de reacción depende de la energía de activación (energía necesaria para que la
reacción se produzca) y de la energía cinética de los reactantes.
Losenzimas DISMINUYEN LA ENERGIA DE ACTIVACION, FACILITANDO EL
ESTADO DE TRANSICION, y por lo tanto, AUMENTAN LA VELOCIDAD DE LA
REACCION.
Son específicos: cada enzima cataliza un tipo de reacción
No se consumen ni cambian su estructura: su composición y estructura es la misma antes y
después de la reacciones
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•
•

Son flexibles y dinámicos: se mueven hacia el lugar donde se unen yreaccionan los
sustratos (lugar activo).
A veces la unión de la enzima y el sustrato cambia ligeramente la estructura de la enzima
(encaje inducido)

La catálisis enzimática consta de tres fases:
Iniciación

Las enzimas orientan a los sustratos para unirse
a un lugar especifico del lugar activo

Facilitación del estado de transición

La interacción enzima-sustrato disminuye la
energía de...