Cinética de las Reacciones Enzimáticas

Cinética de las Reacciones Enzimáticas
Una reacción química tiene dos características de importancia: la posición de equilibrio (estabilidad de la concentración de productos y reactivos) y la velocidad de reacción (las reacciones tienen por objeto determinar el mecanismo y la velocidad con que interaccionan las moléculas bajo determinadas condiciones).
La velocidad de una reacción químicapuede medirse como la velocidad de formación de uno o más de su productos o bien la velocidad de utilización de sus reactivos. Intuitivamente podemos suponer que al aumentar la concentración de los reactivos la probabilidad de interacción de los mismos aumenta conjuntamente con la velocidad que procede tal reacción. Ambas variables (velocidad de reacción y concentración de los reactivos) sondirectamente proporcionales, así que matemáticamente debe existir un valor constante, de esta manera podemos escribir:
vr = k. [reactivos]n.
(velocidad de reacción) = (constante) . (concentración de reactivos)n
El valor del exponente n es el orden de la reacción. Así si n = 1, estamos en presencia de una reacción de primer orden donde la velocidad es proporcional a la reacción de un solo reactivo.    vr= k. [A]
Análogamente, cuando n = 2, la velocidad es proporcional al producto de las concentraciones de dos reactivos o al cuadrado de la concentración de uno solo. Este tipo de reacciones reciben el nombre de segundo orden.  vr = k. [A] [B] = k [A] 2
La importancia de determinar el orden de una reacción química radica en que a partir de ese parámetro puede obtenerse información sobre elmecanismo molecular en que opera.
Velocidad de reacción y equilibrio
En un estado de equilibrio químico las velocidades de reacciones directa e inversa son exactamente iguales. Considerando una reacción de primer orden:
        k1 [A] = k – 1 [B]
Este principio nos permite llegar fácilmente a una reacción entre las constantes de velocidad y de equilibrio:
 
En principio, las consideracionesgenerales de la cinética química pueden aplicarse a las reacciones catalizadas enzimáticamente, aunque estas últimas tienen la particularidad de mostrar el fenómeno de saturación por el sustrato.
A una concentración constante de enzima, si vemos el gráfico de la velocidad de la reacción catalizada enzimáticamente en función de la concentración del sustrato, es evidente que a bajas concentraciones delmismo la velocidad de formación de producto es proporcional a la concentración del sustrato. A medida que se aumenta la concentración de sustrato se aprecia una pérdida de la proporcionalidad, en esta zona la reacción es de orden mixto y finalmente, a altas concentraciones, la velocidad de la reacción es independiente de esta.
Ya se ha dicho que el sustrato se une a la enzima en una regióndeterminada del mismo llamada sitio activo. El fenómeno de saturación junto con otras evidencias llevaron a postular la existencia de un complejo enzima – sustrato (E – S) como etapa previa a la formación de productos.
En 1913 Lenor Michelis dedujo la relación entre la velocidad máxima (vm) de una reacción catalizada enzimáticamente en términos de la formación del complejo E – S. En base a estasconsideraciones es lógico suponer que a altas concentraciones de sustrato, todos los sitios activos de la enzima están ocupados y por lo tanto la velocidad alcanza un máximo. El modelo propuesto sirve de base para explicar las propiedades de la mayoría de las enzimas y como se dijo antes asume la existencia de un complejo E – S como intermediario en la catálisis.

Una enzima E se combina con unsustrato S para formar el complejo E – S, con una constante de velocidad k1. Este complejo E – S puede seguir dos caminos: a) puede proceder para formar el producto con una constante de velocidad k3; b) el camino alternativo es disociándose, generando nuevamente E y S con una constante de velocidad k2.
En base al modelo, la velocidad de la reacción catalizada enzimáticamente será : 
v = k3 [E – S]...