Cinética de michaelis-menten

Cinética de Michaelis-Menten
La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas. Su nombre es en honor a Leonor Michaelis y Maude Menten. Este modelosólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones de estado estacionario, o sea que la concentración del complejo enzima-sustrato esconstante.
Para determinar la velocidad máxima de una reacción enzimática, la concentración de sustrato ([S]) se aumenta hasta alcanzar una velocidad constante de formación de producto. Esa es lavelocidad máxima (Vmax) de la enzima. En ese caso, los sitios activos de la enzima están saturados con sustrato.

Diagrama de velocidad de reacción y constante de Michaelis-Menten
Velocidad dereacción/velocidad V'
La velocidad V indica el número de reacciones por segundo que son catalizadas por una enzima. Con concentraciones crecientes de sustrato[S], la enzima va acercándose asintóticamente suvelocidad máxima Vmax, pero nunca la alcanza. Por esta razón, no hay un [S] determinado para la Vmax. De todas formas, el parámetro característico de la enzima está definido por la concentración desustrato a la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima (Vmax/2).
Constante de Michaelis KM'
Entonces, aunque la concentración de sustrato a Vmax no puede ser medida exactamente, las enzimaspueden ser caracterizadas por la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Esta concentración de sustrato se conoce como constante deMichaelis-Menten (KM).
Esta constante representa (para enzimas que exhiben una cinética de Michaelis-Menten simple), la constante de disociación (la afinidad del complejo enzima-sustrato (ES) por el sustrato).Valores bajos indican que el complejo ES está unido muy fuertemente y raramente se disocia sin que el sustrato reaccione para dar producto.
Así para estos casos, se obtendrá una diferente KM, según el...