cinetica computacional


COMPUTACIONAL CINÉTICA
RESUMEN
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislarel enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc., y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.
INHIBICION DE ENZIMAS
Ella inhibición competitiva la grafica resultante, es una inserción en la ordenada al origen.
El la inhibición a competitiva la grafica resultante, son una rectas paralelas (tienen la misma pendiente pero diferente ordenada al origen).
En la inhibición no competitiva la grafica resultante es una intersección en las abscisas.

ABSTRACT
Enzyme kinetics studies the speed of the reactions catalyzedby enzymes. These studies provide direct information about the mechanism of the catalytic reaction of the enzyme specificity. The rate of a reaction catalyzed by an enzyme can be measured relatively easily, since in many cases it is not necessary to purify or isolate the enzyme. The measurement is always made in the optimum conditions of pH, temperature, presence of co-factors, etc. And usingsaturating concentrations of substrate. Under these conditions, the observed reaction rate is the maximum speed (Vmax). The speed can be determined by measuring the appearance of product or the disappearance of the reagents.





INTRODUCCIÓN
La cinética enzimática es el estudio de cómo las enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en productos. Los datos de equilibrios utilizados enlos estudios cinéticos son obtenidos mediante ensayos enzimáticos.
En 1902, Victor Henri52 propuso una teoría cuantitativa sobre la cinética enzimática, pero sus datos experimentales no fueron muy útiles debido a que la importancia de la concentración del ion de hidrógeno aún no era considerada. Después de que Peter Lauritz Sørensen definiera la escala logarítmica del pH e introdujera el conceptode "tampón" (buffer) en1909,53 el químico alemán Leonor Michaelis y su postdoctoral canadiense Maud Leonora Menten repitieron los experimentos de Henri confirmando su ecuación, que actualmente es conocida como cinética de Henri-Michaelis-Menten (o simplemente cinética de Michaelis-Menten).54 Su trabajo fue desarrollado más en profundidad por George Edward Briggs y J. B. S. Haldane, quienesobtuvieron las ecuaciones cinéticas que se encuentran tan ampliamente extendidas en la actualidad.55
La mayor contribución de Henri fue la idea de dividir las reacciones enzimáticas en dos etapas. En la primera, el sustrato se une reversiblemente a la enzima, formando el complejo enzima-sustrato (también denominado complejo Michaelis). En la segunda, la enzima cataliza la reacción y libera el producto.Las enzimas pueden catalizar hasta varios millones de reacciones por segundo. Por ejemplo, la descarboxilación no enzimática de la orotidina 5'-monofosfato tiene una vida media de 78 millones de años. Sin embargo, cuando la enzimaorotidina 5'-fosfato descarboxilasa está presente en el medio, ese mismo proceso tarda apenas 25 milisegundos.56 Las velocidades de las enzimas dependen de lascondiciones de la solución y de la concentración de sustrato. Aquellas condiciones que desnaturalizan una proteína, como temperaturas elevadas, pHs extremos o altas concentraciones de sal, dificultan o impiden la actividad enzimática, mientras que elevadas concentraciones de sustrato tienden a incrementar la actividad. Para encontrar la máxima velocidad de una reacción enzimática, la concentración de...