cinetica enzimatica
Páginas: 21 (5051 palabras)
Publicado: 2 de febrero de 2015
CINETICA ENZIMATICA:
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos opotenciada por otro tipo de moléculas.
Las enzimas, en su mayoría, proteínas con la capacidad de manipular otras moléculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al sitio activo de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y liberardiversos productos, como es el caso de las proteasas al romper una proteína en dos polipéptidos. En otros casos, se produce la unión simultánea de dos sustratos, como en el caso de la ADN polimerasa, que es capaz de incorporar un nucleótido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2). Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, también suelen presentar una etapa limitante que determinala velocidad final de toda la reacción. Esta etapa limitante puede consistir en una reacción química o en un cambio conformacional de la enzima o del sustrato.
Aproximación Michaelis-Menten
Como las reacciones catalizadas por enzimas son saturables, la velocidad de catálisis no muestra un comportamiento lineal en una gráfica al aumentar la concentración de sustrato. Si la velocidad inicial dela reacción se mide a una determinada concentración de sustrato (representado como [S]), la velocidad de la reacción (representado como V) aumenta linealmente con el aumento de la [S], como se puede ver en la figura. Sin embargo, cuando aumentamos la [S], la enzima se satura de sustrato y alcanza su velocidad máxima (Vmax), que no sobrepasará en ningún caso, independientemente de la [S].FACTORES QUE CONDICIONAN LA CINETICA ENZIMATICA:
Las concentraciones de sustrato y enzima tener un impacto en la actividad de las enzimas. Además, las condiciones ambientales tales como temperatura, pH, presencia de inhibidores, etc también influir en sus actividades. Cada uno de estos factores importantes han discutido a continuación:
Cambio en la temperatura
Todas las enzimas necesitan unatemperatura favorable para que funcione correctamente. La velocidad de una reacción bioquímica aumenta con la elevación de la temperatura. Esto es debido a que el calor incrementa la energía cinética de las moléculas participantes que se traduce en un mayor número de colisiones entre ellos. Por otra parte, se encuentra sobre todo que en condiciones de baja temperatura, la reacción se vuelve lenta yaque hay menos contacto entre el sustrato y la enzima. Sin embargo, las temperaturas extremas no son buenas para las enzimas. Bajo la influencia de la temperatura muy alta, la molécula de la enzima tiende a ser distorsionada, debido a que disminuye la velocidad de reacción. En otras palabras, una enzima desnaturalizada no lleva a cabo sus funciones normales. En el cuerpo humano, la temperatura óptimaa la cual la mayoría de las enzimas se encuentra altamente activo en el intervalo de 95 ° F a 104 ° F (35 ° C a 40 ° C). Hay algunas enzimas que prefieren una temperatura inferior a esta.
Cambio en el valor pH
La eficiencia de una enzima está ampliamente influenciada por el valor del pH de su entorno. Esto es debido a la carga de sus cambios de componentes aminoácidos con el cambio en elvalor de pH. Cada enzima se activa en un nivel de pH específico. En general, la mayoría de las enzimas se mantienen estables y funcionan bien en el intervalo de pH de 6 y 8. Sin embargo, hay algunas enzimas específicas que solo funcionan bien en entornos ácidos o básicos. El valor de pH favorable para una enzima específica en realidad depende del sistema biológico en el que se está trabajando....
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos opotenciada por otro tipo de moléculas.
Las enzimas, en su mayoría, proteínas con la capacidad de manipular otras moléculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al sitio activo de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y liberardiversos productos, como es el caso de las proteasas al romper una proteína en dos polipéptidos. En otros casos, se produce la unión simultánea de dos sustratos, como en el caso de la ADN polimerasa, que es capaz de incorporar un nucleótido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2). Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, también suelen presentar una etapa limitante que determinala velocidad final de toda la reacción. Esta etapa limitante puede consistir en una reacción química o en un cambio conformacional de la enzima o del sustrato.
Aproximación Michaelis-Menten
Como las reacciones catalizadas por enzimas son saturables, la velocidad de catálisis no muestra un comportamiento lineal en una gráfica al aumentar la concentración de sustrato. Si la velocidad inicial dela reacción se mide a una determinada concentración de sustrato (representado como [S]), la velocidad de la reacción (representado como V) aumenta linealmente con el aumento de la [S], como se puede ver en la figura. Sin embargo, cuando aumentamos la [S], la enzima se satura de sustrato y alcanza su velocidad máxima (Vmax), que no sobrepasará en ningún caso, independientemente de la [S].FACTORES QUE CONDICIONAN LA CINETICA ENZIMATICA:
Las concentraciones de sustrato y enzima tener un impacto en la actividad de las enzimas. Además, las condiciones ambientales tales como temperatura, pH, presencia de inhibidores, etc también influir en sus actividades. Cada uno de estos factores importantes han discutido a continuación:
Cambio en la temperatura
Todas las enzimas necesitan unatemperatura favorable para que funcione correctamente. La velocidad de una reacción bioquímica aumenta con la elevación de la temperatura. Esto es debido a que el calor incrementa la energía cinética de las moléculas participantes que se traduce en un mayor número de colisiones entre ellos. Por otra parte, se encuentra sobre todo que en condiciones de baja temperatura, la reacción se vuelve lenta yaque hay menos contacto entre el sustrato y la enzima. Sin embargo, las temperaturas extremas no son buenas para las enzimas. Bajo la influencia de la temperatura muy alta, la molécula de la enzima tiende a ser distorsionada, debido a que disminuye la velocidad de reacción. En otras palabras, una enzima desnaturalizada no lleva a cabo sus funciones normales. En el cuerpo humano, la temperatura óptimaa la cual la mayoría de las enzimas se encuentra altamente activo en el intervalo de 95 ° F a 104 ° F (35 ° C a 40 ° C). Hay algunas enzimas que prefieren una temperatura inferior a esta.
Cambio en el valor pH
La eficiencia de una enzima está ampliamente influenciada por el valor del pH de su entorno. Esto es debido a la carga de sus cambios de componentes aminoácidos con el cambio en elvalor de pH. Cada enzima se activa en un nivel de pH específico. En general, la mayoría de las enzimas se mantienen estables y funcionan bien en el intervalo de pH de 6 y 8. Sin embargo, hay algunas enzimas específicas que solo funcionan bien en entornos ácidos o básicos. El valor de pH favorable para una enzima específica en realidad depende del sistema biológico en el que se está trabajando....
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