CINETICA E

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL PERÚ
FACULTAD DE CIENCIAS AGRARIAS
EAP ING. INDUSTRIAS ALIMENTARIAS TROPICAL







CÁTEDRA : QUIMICA DE ALIMENTOS


TEMA :


PRESENTADO POR: Suarez Huaytalla, Wilian

SEMESTRE : V

CATEDRÁTICO : Ing. Vila Villegas, Edith

Ciudad universitaria, de mayo del 2015

RIO NEGRO – SATIPO
PERÚ









INTRODUCCION

Las enzimas son agentesquímicos que ayudan a que los procesos bioquímicos del organismo se lleven a cabo a una velocidad compatible con la vida. Para lograr determinar la actividad de las enzimas se debe conocer los parámetros físicos y químicos de las enzimas. El estudio de la cinética requiere la aplicación de conocimientos matemáticos, los cuáles se pueden expresar en modelos gráficos interactivos. Lo quepermitirá observar directamente el efecto de la manipulación de los valores de sustrato, velocidades y constante cinéticas como Km y Vm.

El componente de las enzimas está presente en los alimentos de las hortalizas es la coliflor es un producto alimenticio para el consumo humano. La determinación de las enzimas sobre la importancia de la cinética enzimática es uno de lo más importante en el uso decontrol de alimentos por su alto valor nutritivo.
















I. OBJETIVOS
1.1.- OBJETIVO GENERAL
Obtener los parámetros de acuerdo a la materia prima que se va a de utilizar.
1.2.- OBJETIVOS ESPECÍFICOS
Determinar el volumen de 02 en diferentes tiempos y dos diferentes temperaturas.
Determinar las reacciones enzimáticas que se dan en la coliflor.















II. MARCO TEORICO 
SEGÚN LAWEB: HTTP: WIKIPEDIA
La cinética enzimática estudia la velocidad de las químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipode moléculas.
Las enzimas, en su mayoría, proteínas con la capacidad de manipular otras moléculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al sitio activo de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el casode las proteasas al romper una proteína en dos polipéptidos. En otros casos, se produce la unión simultánea de dos sustratos, como en el caso de la ADN polimerasa, que es capaz de incorporar un nucleótido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2). Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, también suelen presentar una etapa limitante que determina la velocidadfinal de toda la reacción. Esta etapa limitante puede consistir en una reacción química o en un cambio conformacional de la enzima o del sustrato.
El conocimiento adquirido acerca de la estructura de las enzimas ha sido de gran ayuda en la visualización e interpretación de los datos cinéticos. Por ejemplo, la estructura puede sugerir cómo permanecen unidos sustrato y producto durante la catálisis,qué cambios conformacionales ocurren durante la reacción, o incluso el papel en particular de determinados residuos aminoácidos en el mecanismo catalítico. Algunas enzimas modifican su conformación significativamente durante la reacción, en cuyo caso, puede ser crucial saber la estructura molecular de la enzima con y sin sustrato unido (se suelen usar análogos que se unen pero no permiten llevar acabo la reacción y mantienen a la enzima permanentemente en la conformación de sustrato unido).
Los mecanismos enzimáticos pueden ser divididos en mecanismo de único sustrato o mecanismo de múltiples sustratos. Los estudios cinéticos llevados a cabo en enzimas que solo unen un sustrato, como la triosafosfato isomerasa, pretenden medir la afinidad con la que se une el sustrato y la velocidad con...