Cinetica

Cinética enzimática

• La teoría de la “llave-cerradura”: el enzima y el sustrato encaja tan exactamente en el centro activo como una llave en su cerradura, por lo que cualquier cambio que seproduzca en la forma impedirá su acoplamiento.
• la teoría del “ajuste inducido” o del guante y la mano: en algunos enzimas el centro activo es capaz de modificar su forma para adoptarse al sustrato.La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidaddel enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realizasiempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es lavelocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.
Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de laconcentración inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima constante. Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una gráfica como la de la Figura de laderecha. Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden. A altas [S]0, el enzima se encuentrasaturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0. En este punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (Vmax).


modelo de michaelis- Menten
En la primera etapa seforma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre.
En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas...