citoesqueleto

CITOESQUELETO
El citoesqueleto es una red de filamentos proteicos del citosol que ocupa el interior de todas las células animales y vegetales. Adquiere una relevancia especial en las animales, que carecen de pared celular rígida, pues el citoesqueleto mantiene la estructura y la forma de la célula. Actúa como bastidor para la organización de la célula y la fijación de orgánulos y enzimas. 
  También, es responsable de muchos de los movimientos celulares. En muchas células, el citoesqueleto no es una estructura permanente, sino que se desmantela y se reconstruye sin cesar. Se forma a partir de tres tipos principales de filamentos proteicos: microtúbulos, filamentos de actina y filamentos intermedios, unidos entre sí y a otras estructuras celulares por diversas proteínas. Losmovimientos de las células eucarióticas están casi siempre mediatizados por los filamentos de actina o los microtúbulos.





MICROFILAMENTOS:
Los microfilamentos son polímeros de la proteína actina que tienen forma filamentosa. Aparecen localizados en varias regiones del citoplasma. Por ejemplo, bajo la membrana plasmática o como se muestra en la fotografía de la derecha asociados a algunos tiposde uniones intercelulares.
1) Estructura de la actina
La actina es antigua, abundante y está muy conservada La actina es la proteína intracelular más abundante en eucariotes. Puede llegar a representar hasta el 10% del peso total de proteína. Pesa alrededor de 43 kD y está conservada evolutivamente. Algunos organismos tienen un solo gen (levaduras) mientras que otros tienen múltiples genes. Porejemplo en humanos existen 6 genes diferentes y en algunas plantas puede haber hasta 60. Existe como un monómero globular llamado G-actina y como polímero filamentoso, F-actina. Cada molécula de actina tiene un ión de Mg+2 que forma complejo bien con ATP o con ADP, existiendo por lo tanto cuatro formas diferentes de actina. El plegamiento de la proteína permite la formación de dos lóbulos con unahendidura en la mitad que permite la unión del ATP y el Mg+2, y un cambio de conformación



Los monometros de actina G se ensamblan para formar largos políferos helicoidales de actina F La actina existe como monómetro globulares llamados actina G y como plímetros filamentosos llamados actina F, que es una cadea lineal de subunidades de la actina G. Cada molécula de actina contiene un ion Mg+2asociado con una molécula de ATP o ADP. Hay cuatro estados de actina Actina G-ATP, Actina G-ADP, Actina F-ATP y Actina F-ADP.
La actina F presenta polaridad estructural y funcional Todas las subunidades de un filamento de actina apuntan hacia el mimos extremo del filamento. En consecuencia un filamento exhibe polaridad, eso significa que un extremo es diferente del otro. Por convención, el extremode la subunidad terminal de actina que tiene la hendidura de unión de ATP expuesta a la solución que la rodea es designado extremo (-). En el extremo opuesto, el extremo (+), la hendidura hace contacto con la subunidad de actina vecina y no se encuentra expuesto.
Los dominios CH y otras proteínas organizan los microfilamentos en haces y retículos Los filamentos de actina pueden formar una redenmarañada de filamentos invitro. A pesar de ellos, se requieren proteínas de enlace cruzada con la actina para el ensamblaje de filamentos en retículos estables y en haces que provean un marco para el soporte de la membrana plasmática.
Muchas proteínas de enlace cruzado con la actina pertenecen a la superfamilia de homología con el dominio calponina. Cada una de estas proteínas con dominios CHtiene un par de dominios de unión a la actina cuya secuencia es homóloga a la calponina, una proteína muscular. Los dominios de unión a la actina están separados por repeticiones de motivos de hélices en esperial enrollada o de láminas beta de inmunoblobulinas. El ordenamiento de los sitios de unión a la actina en estas proteínas determina que los filamentos se organicen en haces o retículos....