Clase 1 Proteinas

Introducción

FQB 145 BIOQUIMICA
Capitulo 1
Recapitulación sobre proteínas

Las proteínas son las moléculas biológicas de mayor
diversidad y cumplen funciones esenciales en prácticamente
todos los procesos biológicos.
Las proteínas son entidades bioquímicas formadas por una
o mas cadenas polipeptídicas. Estas consisten de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.
COO+H N
3

Preparado porIsabel Morales Belpaire en
base a Stryer et al. (2003) y fuentes
especificadas en las transparencias

Introducción

C

H

R
α-aminoacido

Cadena polipeptídica

Introducción

Entre los roles que cumplen las proteinas podemos citar:
•Catálisis de reacciones

•Las proteínas tienen una gran variabilidad en cuanto a
tamaño, forma y presencia de grupos funcionales: alcoholes,
tioles, ac. carboxílicos,aminas, etc. Esto explica la gran
versatilidad en cuanto a funciones.

•Transporte y almacenado de otras moléculas (p.ej.
oxígeno).

•Las proteínas pueden interactuar entre ellas y con otras
biomoléculas para formar complejos

•Protección inmune

•Muchas proteínas requieren de un cofactor no peptidico,
puede ser metal o molécula orgánica (grupo prostético)

•Funciones estructurales

• Generación demovimiento
•Transmisión de impulsos nerviosos
•Control del crecimiento y de la diferenciación

Estructura de los -aminoácidos

•Algunas proteínas son muy rígidas, mientras otras
muestran flexibilidad moderada.

Los 20 aminoacidos codificados por el código genético
Grupo -carboxilo

COO-

Alanina(Ala)

Grupo -amino

+H N
3

C

Valina(Val) Leucina(Leu)

Isoleucina (Ile)

Prolina (Pro)

HGlicocola(Gly) Serina (Ser)

R

Cadena lateral

El carbono  es un carbono asimétrico salvo en el caso del aminoácido
glicocola (Gly). Los -aminoácidos que integran las proteínas tienen
configuración L.
Los aminoácidos codificados por el código genético son 20. Las cadenas
laterales de los distintos aminoacidos varian en cuanto a tamano, carga,
tendencia a formar puentes de hidrogeno, hidrofobicidad yreactividad
química

Metionina(Met)

Treonina
(Tre)

Acido
aspartico
(Asp)

Fenilalanina
Triptofano(Trp)
(Phe)

Cisteina
(Cys)

Acido
glutámico
(Glu)

Asparagina(Asn)

Lisina(Lys)

Glutamina(Gln)

Arginina(Arg)

Tirosina(Tyr)

Histidina(His)

1

Cambio del estado de ionización de los aminoácidos con el pH:
caso de los aminoácidos de cadena lateral neutra

Cambio del estado de ionización de losaminoácidos con el pH:
caso de los aminoácidos de cadena lateral neutra

Los aminoácidos presentan diferentes estados de ionización en función al
pH del medio. Cuando tienen carga global nula se dice que están en la
forma de zwitterión.

Cambio del estado de ionización de los aminoácidos con el pH:
caso de los aminoácidos de cadena lateral básica o ácida

Valores de pKa de algunos aminoácidosAngulos de torsión en el enlace peptídico

El enlace peptídico

Φ Enlace entre los
atomos C y N
Ψ Enlace entre los
atomos C y
C(carboxilico)
Plano amida
Los aminoácidos pueden unirse entre si mediante enlaces peptídico:
uniones amida entre el grupo -carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de un segundo aminoácido (ojo la reacción no puede darse de forma
directa)
El enlace peptídico tiene uncarácter de doble enlace de 40%, lo que
restringe la rotación alrededor del enlace C-N.

Polipéptido completamente extendido

2

Angulos de torsión en el enlace peptídico
No todos los ángulos de torsión φ y ψ están permitidos debido a
impedimentos estéricos tal como los que se dan entre el oxigeno del
grupo carboxílico y el grupo amida

Cadenas polipeptídicas

Se asigna a las
cadenas polipeptidicasun sentido, de Nterminal a C-terminal

Extremo C
terminal

Extremo N
terminal

Cuando las cadenas polipeptídicas están formadas por un numero bajo
(<50) de residuos de aminoácidos, se denominan oligopéptidos o péptidos.
Cuando el número es mayor a 50 se utiliza el nombre “proteína”.

Impedimentos estéricos en
el enlace peptídico
El diagrama de Ramachandran
El diagrama de Ramachandran permite...