Clase 2 Prote Nas

PROTEINAS
• Son las macromoléculas más abundantes de las
células.

• Son polímeros de aminoácidos.
aminoácidos Su tamaño puede
variar desde pequeñas moléculas (de dos o tres
aminoácidos)) hastamacromoléculas de miles de
ellos.

Polipéptido

La fórmula general de un aminoácido es:
carbono α
grupo α-amino

grupo carboxilo

cadena lateral

20 tipos diferentes de cadena lateral (R). A pH 7,
losgrupos amino y carboxilo se encuentran
i i d
ionizados.

ENLACE PEPTIDICO

CONDENSACION
(deshidratación)

DIPEPTIDO (dos residuos de aminoácidos)

ESTRUCTURA DE UN PENTAPEPTIDO

(ANIMO TERMINAL)(CARBOXILO TERMINAL)

Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu

Enlace peptídico es rígido y
planar

PROPIEDADES DE IONIZACION

Grupos ionizables

Grupos ionizables

G
Grupos
ionizables
i i bl

pKa: capacidad deun grupo
ionizable de ceder un H+
pH > pKa Æ grupo desprotonado
Grupos ionizables

pH< pKa Ægrupo protonado

PROTEINAS CON MULTISUBUNIDADES

• Proteínas que poseen dos o más cadenaspolipeptídicas asociadas por enlaces covalentes.

Puente disúlfuro
disúlfuro.

PROTEINAS CONJUGADAS

• Son proteínas que poseen, además de su cadena

aminoacídica, otros compuestos químicos asociados a
ellas.GRUPO PROSTETICO

Parte no aminoacídica
de una proteína conjugada
conjugada.

El grupo prostético cumple un rol importante en la función
biológica que posee la proteína

ESTRUCTURA PRIMARIA

Laestructura primaria corresponde a la
secuencia
i de
d aminoácidos
i á id
unidos
id
por
enlaces peptídicos
peptídicos..

ESTRUCTURA SECUNDARIA
L estructura
La
t
t
secundaria
d i
corresponde a un arregloestable de aminoácidos.
aminoácidos
Helice--α.
Helice
Sábana--b.
Sábana

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciara
corresponde al
plegamiento en tres
dimensiones de toda la
cadena polipeptídica.ESTRUCTURA CUATERNARIA

La estructura cuaternaria
corresponde a la unión de las
di ti t cadenas
distintas
d
polipeptídicas.

Clasificación según organización de Est. 2ª

Fib il
Fibrilares...